Aminoacidi e Proteine

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Aminoacidi e Proteine
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Funzioni

• Ruolo strutturale (cheratina, collagene,elastina,
  fibroina..)
• Proteine contrattili (Miosina,actina, dineina..)
• Riserva energetica ( ltltzuccheri- lipidi)
• Enzimi
• Anticorpi
• Ormoni (insulina, glucagone, GH)
• Proteine di trasporto (emoglobina,mioglobina,trans
  ferrina,albumina..)

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Struttura degli Aminoacidi

• Aminoacidi (20)
• 8-9 essenziali
• Met,Tre,Lys,Iso,Val,
• Leu,trip,Fen,Ist,(Arg)
• Gruppo amminico (NH2)
• Gruppo carbossilico (COOH)
• Idrogeno

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(No Transcript)
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Non polari
Non polari
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aromatici
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Polari, non carichi
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Carichi positivi
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Carichi negativi
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(No Transcript)
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(No Transcript)
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Il 21 aminoacido..
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Legame peptidico
B
A

• Legame peptidico unisce due AA
• Il legame coinvolge il gruppo carbossilico di A
  ed il gruppo Amminico di B
• Oligopeptidi (2-7 aa)
• Polipeptidi (8-49 aa)
• Proteine (gtgt50 aa)

A
A
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A
B
C-N 1.49 A CN 1.27 A Leg.peptidico 1.32 A
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Estremità carbossi-terminale
Estremità amino-terminale
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Livelli strutturali delle proteine Struttura
primaria Sequenza degli aa, scheletro della
catena polipeptidica, sequenza degli aa
essenziale per il ruolo fisiologico della
proteina
insulina
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AA non proteici
-tiroxina (tirosina) -dopamina(tirosina) -Istammin
a(istidina) -GABA (glutammato)
Derivati di AA
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Struttura secondaria delle proteine

• Ripetizione regolare e ricorrente di una
  struttura nello spazio lungo la catena
  polipeptidica
• ? - elica
• ? - foglietto
• Random coil

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(No Transcript)
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? - elica

• Forma mantenuta da legami idrogeno tra i gruppi
  CO e N-H
• I gruppi R sono rivolti verso lesterno

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(No Transcript)
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? - foglietto

• Struttura mantenuta da legami idrogeno tra i
  gruppi CO and N-H
• I gruppi R sono rivolti sopra e sotto il piano

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(No Transcript)
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(No Transcript)
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Random coil

• Struttura secondaria non ripetitiva, casuale.

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Proteine fibrose (solo struttura
secondaria) cheratina, collagene, fibroina
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(No Transcript)
28
(No Transcript)
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Fibroina della seta
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Struttura terziaria delle proteine

• Indica il modo nel quale le strutture secondarie
  si ripiegano nello spazio e formano proteine di
  tipo globulare.

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mioglobina
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Struttura terziaria legame idrogeno

• Legame non fortissimo, rende possibile modifiche
  nella struttura della proteina (tipo funzionale)

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Struttura terziaria- ponte disolfuro

• 2 cysteine

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Struttura terziaria ponti salini

• Gruppi carichi ( e -) delle catene laterali R
  interagiscono tra di loro

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Strutture terziarie interazion idrofobiche

• Attrazione di gruppi R non-polari.
• Interazione non forte ma molto frequente
• I gruppi non polari respingono molecole cariche e
  polari.

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Elementi ricorrenti di struttura terziaria
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(No Transcript)
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(No Transcript)
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Struttura quaternaria

• Alcune proteine oligomeriche sono costituite da
  piu catene polipeptidiche. La struttura 4,
  indica la disposizione nello spazio di queste
  catene.
• Proteineoligomeriche sono regolate nella loro
  funzione (emoglobina)

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(No Transcript)
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Struttura delle proteine Tipologia di legami
coinvolti

• Peptidico (1)
• Idrogeno (2,4)
• Ponte disolfuro (3)
• Ponte salino o interazione ionica (3,4)
• Forze idrofobiche (3)