LAS PROTE

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LAS PROTEÍNAS

• PROTEIOS PRIMERO O PRINCIPAL

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CARACTERÍSTICAS GENERALES

• Las proteínas son biomoléculas orgánicas de gran
  complejidad y de elevado peso molecular, que
  están formadas por la unión de otras moléculas
  más sencillas denominadas aminoácidos. Dichos
  aminoácidos se unen mediante enlace peptídico.
• Son importantes no sólo por su abundancia, sino
  también por la enorme variedad de funciones que
  realizan.
• Son moléculas específicas cada organismo posee
  algunas proteínas exclusivas que marcan su
  identidad biológica.
• A través de ellas se expresa la información
  genética.

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LOS AMINOÁCIDOS

• Los aminoácidos aunque son diferentes, todos
  tienen en común
• Un grupo carboxílico ( -COOH).
• Un grupo amino (-NH2)
• Un átomo de H .
• Una cadena lateral (-R) más
• o menos compleja. Esta cadena
• lateral es lo que varia de unos
• aminoácidos a otros.
• Los aminoácidos son compuestos orgánicos
  sencillos de bajo peso molecular, son sólidos,
  solubles en agua, cristalizables, incoloros, con
  un punto de fusión elevado y presentan
  esteroisomería, actividad óptica y comportamiento
  anfótero.

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AMINOÁCIDOS CARÁCTER ANFÓTERO

• En disolución acuosa los aminoácidos se pueden
  comportar como ácidos o como bases dependiendo
  del pH de la disolución, esto es debido la
  presencia del grupo carboxílico, que tiene
  carácter ácido, y del grupo amino, que tiene
  carácter básico.
• Cuando están en disolución acuosa, a pH próximo a
  la neutralidad, los aminoácidos están ionizados
  formando iones dipolares o híbridos, esto es así
  por que el grupo carboxílico pierde un protón
  (actúa como ácido) y el grupo amino gana un
  protón (actúa como base). En algunos aminoácidos
  en las cadenas laterales existen otros grupos
  aminos y carboxílicos que también se ionizan.

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CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS

• ?Si disminuye el pH, el medio se hace ácido,
  aumenta la concentración de H. El aminoácido
  tiende a neutralizar la acidez captando H y se
  carga positivamente, se comporta como base.
• ?Si aumenta el pH el medio se hace básico,
  disminuye la concentración H. El aminoácido
  tiende a neutralizar la basicidad, libera
  protones y se carga negativamente, se comporta
  como un ácido.
• El pH en el cual el aminoácido tiene forma
  dipolar neutra, es decir esta ionizado pero tiene
  igual número de cargas que -, se denomina punto
  isoeléctrico se representa por pI.
• Cuanto en el medio el pH gt pI el aminoácido se
  carga negativamente.

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CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

• Atendiendo a las características de las cadenas
  laterales
• 1- Aminoácidos ácidos Tienen carga negativa a
  pH7. Las cadenas laterales poseen grupos
  carboxilos. A este grupo pertenecen ac.
  glutámico ( Glu) y ac. aspártico (Asp).
• 2- Aminoácidos básicos Tienen carga positiva a
  pH7. Las cadenas laterales poseen grupos aminos.
  A este grupo pertenecen lisina (Lys), histidina
  (His) y arginina (Arg).
• 3- Aminoácidos neutros No tienen carga a pH
  7. Las cadenas laterales no tienen grupos
  carboxílicos ni aminos. Se subdividen en dos
  grupos
• - Neutros apolares Las cadenas laterales
  tienen grupos hidrófobos apolares (cadenas
  hidrocarbonadas). A este grupo pertenecen
  alanina (Ala), valina (Val), leucina (Leu),
  isoleucina (Ile), prolina (Pro), metionina (Met),
  fenilalanina (Phe) y triptófano (Trp).
• - Neutros polares Las cadenas laterales
  poseen grupos polares hidrófilos sin carga como
  -OH, -NH2, -SH2 etc, esto les permite formar
  puentes de hidrógeno con el agua o con otros
  grupos polares.

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CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
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AMINOÁCIDOS ESENCIALES

• Existen en la especie humana 8 aminoácidos que
  nuestro organismo no puede sintetizar, por lo que
  deben ser incluidos en la dieta. Dichos aa son
  Met, Phe, Thr, Val, Leu. Ile, Trp y Lys.
• En otras especies, los aa esenciales son otros.
• Los organismos autótrofos pueden sintetizar todos
  los aminoácidos.

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ENLACE PEPTÍDICO
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CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO

•  
• 1ª) El enlace peptídico es un enlace covalente
  que se establece entre un átomo de carbono y un
  átomo de nitrógeno. Es un enlace muy resistente,
  lo que hace posible el gran tamaño y estabilidad
  de las moléculas proteicas.
•  
• 2ª) Los estudios de Rayos X de las proteínas han
  llevado a la conclusión de que el enlace C-N del
  enlace peptídico se comporta en cierto modo como
  un doble enlace y no es posible, por lo tanto, el
  giro libre alrededor de él.
•  
• 3ª) Todos los átomos que están unidos al carbono
  y al nitrógeno del enlace peptídico mantienen
  unas distancias y ángulos característicos y están
  todos ellos en un mismo plano.

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ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

• Una proteína sólo es funcional (activa) si tiene
  una determinada forma en el espacio
• ESTRUCTURAS grados de plegamiento en el espacio.
• E. Primaria zig-zag
• E. Secundaria proteínas fibrosas
• E. Terciaria proteínas globulares
• E. Cuaternaria proteínas oligoméricas

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ESTRUCTURA PRIMARIA

• Es la secuencias de aminoácidos dispuestos en
  zig-zag (el enlace peptídico no puede girar y los
  átomos de C, N y O que interviene en el enlace se
  mantiene en le mismo plano)
• Según el número de aminoácidos en la E1
• nlt10 oligopéptido
• 10lt n lt100 polipéptido (PM lt 5000)
• n gt 100 proteína (PM entre 5000 y 40.000.000)

La estructura primaria va a ser de gran
importancia, pues la secuencia es la que
determina el resto de los niveles y como
consecuencia la función de la proteína.
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ESTRUCTURA SECUNDARIA

• a- hélice

• 36 residuos por vuelta.
• Giro en el sentido de las agujas del reloj.
• Grupos R hacia el exterior.
• La estructura se estabiliza gracias a la
  formación de puentes de hidrógeno entre el grupo
  NH-, que forma parte de un enlace peptídico, y
  el grupo CO-, que forma parte de otro enlace
  peptídico.
• La estructura se puede desestabilizar cuando
  cadenas R muy voluminosas o cargas eléctricas de
  mismo signo quedan muy juntas.

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a- hélice
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Estructura secundaria ß- plegada

• Los grupos CO y N-H de los enlaces peptídico de
  cadenas adyacentes (o de segmentos adyacentes de
  una misma cadena) están en el mismo plano
  apuntando uno hacia el otro, de tal forma que se
  hace posible el enlace de hidrogeno entre ellos.
• Los puentes de hidrógeno son mas o menos
  perpendiculares al eje principal de la estructura
  en hoja plegada.
• Todos los grupos R en cada una de las cadenas
  alternan, primero arriba del eje de la lamina,
  después abajo del mismo, y así sucesivamente.

antiparalela
paralela
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ESTRUCTURA SECUNDARIA ß-PLEGADA
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HÉLICE DE COLÁGENO

• Es una estructura helicoidal, formada por hélices
  más abiertas y rígidas que en la estructura de
  a-hélice. Esto es debido a la existencia de gran
  número de aminoácidos Prolina e Hidroxiprolina.
  Estos aminoácidos tienen una estructura ciclada,
  en forma de anillo, formando una estructura,
  también rígida, en el carbono asimétrico, lo que
  le imposibilita girar.

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ESTRUCTURA TERCIARIA

• Constituye la disposición espacial tridimensional
  de la proteína. De ella depende su función.
• Esta estructura es estable gracias a las uniones
  que se producen entre los radicales R de los
  diferentes aminoácidos que se sitúan en
  posiciones muy alejadas el uno del otro. Estas
  uniones pueden ser
• ? Enlaces de hidrógeno, entre grupos polares no
  iónicos.
• ? Atracciones eléctricas, entre grupos con carga
  opuesta.
• ? Atracciones hidrofóbicas, entre aa apolares.
• ? Fuerzas de Van der Waals, entre radicales
  aromáticos.
• ? Puentes disulfuros, entre radicales de
  aminoácidos que contienen azufre (cisteína). Son
  enlaces covalentes entre dos grupos (-SH) de dos
  cisteínas.
• La estructura primaria determina la formación de
  estos enlaces y, por tanto, los plegamientos de
  la estructura terciaria.

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Por qué es importante conocer la estructura de
las proteínas?

• EN AGOSTO PASADO SE ANUNCIÓ QUE CIENTÍFICOS DE LA
  UNIVERSIDAD DE MANCHESTER DESCUBRIERON LA
  ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LA PROTEÍNA Mps1,
  QUE ES UN MOLÉCULA IMPORTANTE EN LA PREVENCIÓN
  DEL CÁNCER PUESTO QUE REGULA EL NÚMERO DE
  CROMOSOMAS DURANTE LA DIVISIÓN DE LAS CÉLULAS.
• CONOCER LA ESTRUCTURA DE LA MOLÉCULA PERMITIRÁ EN
  EL FUTURO DESARROLLAR NUEVAS TERAPIAS.
• LA Mps1 ES UNA QUINASA. EL MAL FUNCIONAMIENTO DE
  ESTAS MOLÉCULAS ESTÁ RELACIONADO CON LA
  GENERACIÓN DE CÁNCER.

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ESTRUCTURA TERCIARIA

• Atendiendo a su configuración, se
  distinguen dos tipos de estructuras terciarias
• ? Las proteínas fibrosas (o filamentosa)
  poseen una forma de haces lineales o de cuerda,
  suelen tener función estructural, de protección o
  ambas a la vez y son insolubles en agua. Por
  ejemplo, tienen esta conformación la queratina
  del pelo, plumas, uñas, cuernos el colágeno de
  los huesos y el tejido conjuntivo y la elastina
  de la piel, vasos sanguíneos.
• ? Las proteínas globulares presentan un alto
  grado de plegamiento y una forma esférica o de
  ovillo, son solubles en agua y una gran parte
  desempeñan funciones de transporte, como la
  hemoglobina contenida en los glóbulos rojos
  otras actúan de biocatalizadores, como las
  enzimas, etc.

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ESTRCUTURA TERCIARIA GLOBULAR LA MIOGLOBINA
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ARN polimerasa. Premio Nobel de química 2006.
Kornberg.

• Roger David Kornberg Fue galardonado con el
  Premio Nobel de Química 2006, por dilucidar la
  estructura tridimensional del complejo enzimático
  ARN polimerasa II de la levadura1 este enzima es
  clave en el proceso de transcripción genética en
  las células eucarióticas, proceso mediante el
  cual se copia la información del ADN al ARN.

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Estructura cuaternaria

• Cuando una proteína está formada por más de una
  cadena polipeptídica (subunidades proteicas),
  existe otro nivel estructural la estructura
  cuaternaria. Ésta es, sencillamente, la
  disposición relativa que adoptan las subunidades
  proteicas entre sí. La unión entre ellas se
  realiza mediante los mismos enlaces que
  estabilizan la estructura terciaria, aunque en
  este caso se producen entre las cadenas R de los
  aa de distintas subunidades.

• El número de subunidades varía dímero
  (hexokinasa), trímero, tetrámero (hemoglobina),
  etc.

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PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

• SOLUBILIDAD
• DESNATURALIZACIÓN
• ESPECIFICIDAD
• CAPACIDAD AMORTIGUADORA

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SOLUBILIDAD DE LAS PROTEINAS

• Las proteínas globulares son solubles en
  agua, donde forman dispersiones coloidales. En la
  estructura, los aminoácidos hidrófilos se
  encuentran al exterior y los hidrófobos al
  interior.
• Las proteínas fibrosas suelen ser insolubles

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DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEINAS
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DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEINAS

• En una proteína cualquiera, la estructura nativa
  y la desnaturalizada tan sólo tienen en común la
  estructura primaria, es decir, la secuencia de AA
  que la componen. Los demás niveles de
  organización estructural desaparecen en la
  estructura desnaturalizada aunque es la
  estructura primaria la que contiene la
  información necesaria y suficiente para adoptar
  niveles superiores de estructuración. Por este
  motivo, en muchos casos, la desnaturalización es
  reversible

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DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEINAS
Acción de bacterias (fermentación láctica)
Lactosa------------? Ácido láctico
aumenta pH ? Caseína
de la leche---------------------? se hace
insoluble y soluble
desnaturalización precipita formando el
yogurt.
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ESPECIFICIDAD DE FUNCIÓN

• Reside en la posición que ocupan determinados
  aa. Esta secuencia determina la estructura
  cuaternaria, que es la responsable en última
  instancia, de su función característica.

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ESPECIFICIDAD DE ESPECIE

• Existen proteínas que son exclusivas de cada
  especie, aunque lo más común es que las proteínas
  que desempeñan la misma función en especies
  diferentes tengan una composición y estructura
  similares.

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CAPACIDAD AMORTIGUADORA

• Las proteínas, al igual que los aminoácidos,
  son anfóteras. Es decir, se pueden comportar como
  ácidos y como bases dependiendo del pH del medio,
  esto es debido a la presencia de aminoácidos con
  grupos ionizables, que pueden captar y ceder H,
  como consecuencia pueden amortiguar las
  variaciones de pH.

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CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS

• Las proteínas atendiendo a su composición se
  las divide en dos grupos
• 1. Proteínas simples u holoproteínas Son
  aquellas que están formadas únicamente por
  aminoácidos.
• 2. Proteínas conjugadas o heteroproteínas Son
  aquellas que están formadas además de por
  aminoácidos, por otros compuestos no proteicos de
  distinta naturaleza que se denomina grupo
  prostético.

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HOLOPROTEÍNAS

• Globulares
• Prolaminas Zeína (maíz),gliadina (trigo),
  hordeína (cebada)
• Gluteninas Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
  
• Albúminas Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina
  (huevo), lactoalbúmina (leche)
• Hormonas Insulina, hormona del crecimiento,
  prolactina, tirotropina
• Enzimas Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas,
  Transferasas...etc.
• Fibrosas
• Colágenos en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
  
• Queratinas En formaciones epidérmicas pelos,
  uñas, plumas, cuernos.
• Elastinas En tendones y vasos sanguineos
• Fibroínas En hilos de seda, (arañas, insectos)

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HETEROPROTEÌNAS

• Glucoproteínas
• Ribonucleasa
• Mucoproteínas
• Anticuerpos
• Hormona luteinizante
• Lipoproteínas
• De alta, baja y muy baja densidad, que
  transportan lípidos en la sangre.
• Nucleoproteínas
• Nucleosomas de la cromatina
• Ribosomas
• Cromoproteínas
• Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que
  transportan oxígeno
• Citocromos, que transportan electrones

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DIVERSIDAD FUNCIONAL DE LAS PROTEINAS