BIOMOLECULAS

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BIOMOLECULAS

• AMINOACIDOS

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AMINOACIDOS

• Componentes estructurales de las proteínas
• Cientos de aminoácidos naturales
• contienen (estructura general)
• Átomo de carbono central al que están
  unidos
• Un grupo amino RNH2
  
• Un grupo carboxilo R---COOH
• Un grupo R
• Un átomo de hidrogeno
• Grupo hidrocarbonado ( isopropilo)
• Derivado hidocarbonado (hidroximetileno)
• Un átomo de hidrogeno

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AMINOACIDOSCLASIFICACION

• De acuerdo con la posición del grupo amino con
  referencia al grupo carboxilo
• Alfa
• Beta
• gamma

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(No Transcript)
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AMINOACIDOS ALFA

• Clase mas frecuente
• El grupo amino esta unido al átomo de carbono
  ( carbono alfa), inmediatamente
  adyacente al grupo carboxilo
• Unido al carbono central alfa esta otro grupo ,
  cadena lateral o grupo R (propiedades químicas
  hidrófobas o hidrófilas, interacción de grupos R
  función biológica)

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AMINOACIDOS

• Aminoácidos beta
• El grupo amino esta unido al carbono segundo a
  partir del grupo carboxilo
• Aminoácido gamma
• El grupo amino esta unido al carbono tercero a
  partir del grupo carboxilo

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AMINOACIDOS

• Bloque de construcción de las proteínas
• Su secuencia determina la configuración
  tridimensional final de la proteína
• Moléculas anfóteras pueden actuar como ácido o
  como base

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AMINOACIDOS CLASIFICACION

• Aminoácidos estándar
• Aminoácidos no estándar
• Modificación química

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AMINOACIDOS

• 20 aminoácidos alfa que se encuentran
  habitualmente en las proteínas
• Tienen la misma estructura general con excepción
  de la prolina ( grupo amino secundario, formada
  por un cierre de anillo entre el grupo R y el
  nitrógeno amida)

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(No Transcript)
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AMINOACIDOS ESTANDARCLASIFICACION

• De acuerdo con su capacidad para interaccionar
  con el agua ( cuatro clases)
• Aminoácidos neutros apolares
• Aminoácidos neutros polares
• Aminoácidos ácidos
• Aminoácidos básicos

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AMINOACIDOS ESTANDARNEUTROS APOLARES

• Contienen grupos
  R hidrocarbonados
• Los grupos R no tienen carga positiva o negativa
• Hidrófobos interaccionan poco con el agua
• Importantes para el mantenimiento de la
  estructura tridimencional
• Tipos de cadenas hidrocarbonadas
• Aromáticos estructura ciclicas(benceno)
• hidrocarburos
  insaturados
• Alifáticos no aromáticos (metano,
• ciclohexano )
• cadenas laterales (
  átomos de
• azufre)
• grupo sulfhidrilo (
  -SH)

1. Glicina
2. Alanina
3. Valina
4. Leucina
5. Isoleucina
6. Fenilalanina
7. Tiptofano
8. Metionina
9. Cisteina
10. prolina

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AMINOACIDOS NEUTROS APOLARESAROMATICOS Y
ALIFATICOS
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AMINOACIDOS NEUTROS POLARES

• Poseen grupos funcionales capaces de formar
  enlaces de hidrogeno
• Interaccionan fácilmente con el agua
• Hidrófilos o amantes del agua
• Presencia del grupo OH
• Participa en enlaces hidrogeno (
  estabilidad de estructura proteica)
• Formación del Ester fosfato de tirosina
• Puntos de unión de hidratos de carbono ( serina y
  treonina)
• Presencia de un grupo amida ( muy polar)
• enlaces hidrogeno no dan estabilidad

• Serina
• Treonina
• Tirosina
• Asparagina
• glutamina

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AMINOACIDOS HIDROFILOS O AMANTES DEL AGUA
(GRUPOS OH, R-C-NH2)

• Grupo OH
• Grupo R-C-NH2
• Derivados amida de los
• aminoácidos ácidos
• ácido aspartico
• ácido glutámico

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AMINOACIDOS ACIDOS

• Poseen cadenas laterales con grupos carboxilato
• Cadenas laterales cargadas negativamente a PH
  fisiológico
• Ácido aspartico aspartato
• Ácido glutámico glutamato

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AMINOACIDOS BASICOS

• A PH fisiológico llevan una carga positiva
• Pueden formar enlaces iónicos con los aminoácidos
  ácidos
• La lisina
• Grupo amino en la cadena lateral,
• Acepta un protón del agua para el ácido conjugado
  (-NH3)
• Oxidación enlaces Inter. e intramoleculares
• La arginina
• Grupo guanidino
• No actúa en reacciones ácido- base
• Histidina
• Base débil, actividad catalítica de enzimas

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CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS SEGÚN LA
NATURALEZA DE SU CADENA LATERAL

• Aminoácidos apolares
• Alifaticosglicina,alanina,valina,leucina,isoleuci
  na
• Aromaticosfenilalanina,triptofano
• Con azufre metionina,cisteina
• Iminoacidosprolina
• Aminoácidos polares sin carga
• Serina,treonina,asparagina,glutamina.tyrosina
• Aminoácidos polares con carga
• Carga negativa aspartato,glutamato
• Carga positiva lisina,arginina,histidina

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CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS DE ACUERDO A SU
ESENCIALIDAD

• ESENCIALES
• NO ESENCIALES

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AMINOACIDOS ESENCIALES

• En la naturaleza 300 aminoácidos diferentes
• Los seres vivos 20 aminoácidos para sintetizar
  proteínas
• 9 son esenciales para el ser humano (debido a que
  sus cadenas laterales o aromáticas no pueden ser
  sintetizadas por el ser humano, o la secuencia de
  átomos de azufre o grupos amino dentro de la
  cadena de átomos de carbono que los forman)

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Esenciales solo para niños arginina e
histidinaSemiesenciales (prematuros y adultos
con enfermedades especifica)cisteína y tirosina
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AMINOACIDOS FUNCIONES(ACTIVIDAD BIOLOGICA)

1. Su secuencia determina la configuración
   tridimensional final de cada proteína (
   mas importante)secuencia primaria
2. Mensajeros químicos ( aminoácidos alfa)
3. Precursores de diversas moléculas complejas que
   contienen nitrógeno
4. Intermediarios metabólicos

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AMINOACIDOACTIVIDAD BIOLOGICAMENSAJEROS QUIMICOS

• Aminoácidos alfa o derivados
• Glicina
• El ácido gamma- amino butírico (GABA), derivado
  de la glutamina
• Serótonina
• Melatonina( derivado del triptófano)
• Tiroxina ( derivado de la tirosina)
• Ácido indol acético ( derivado del triptofano
  plantas)

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AMINOACIDOSACTIVIDAD BIOLOGICAPRECURSORES DE
MOLECULAS COMPLEJAS

• Las bases nitrogenadas componentes de los
  nucleótidos y ácidos nucleicos
• El hemo
• Clorofila

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AMMINOACIDOSACTIVIDAD BIOLOGICAINTERMEDIARIOS
METABOLICOS

• Ciclo de la urea (mecanismo de eliminación
  de desechos nitrogenados)
• Arginina
• Citrulina
• Ornitina

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AMINOACIDOS MODIFICADOS DE LAS PROTEINAS

• Residuos de aminoácidos se forman tras la
  síntesis de la cadena polipeptídica
• Ácido gamma carboxiglutamico une el calcio de
  la protombina
• 4 hidroxiprolina y la 5 hidroxiprolina
  componente mas importante del colageno ( proteina
  mas abundante del tejido conjuntivo)
• Fosforilación de aminoácidos con grupos OH
  enzima glucógeno sintetaza

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Aminoácidos modificados
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AMINOACIDOS MOLECULAS ASIMETRICAS O QUIRALES

• Carbonos asimétricos o quírales
• los carbonos alfa de 19 de los 20
  aminoácidos estándar unidos a 4 grupos
  diferentes ( hidrogeno, amino, carboxilo y R )
• Moléculas que pueden existir como
• Esteroisómeros
• Enantiomeros

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AMINOACIDOSMOLECULAS ASIMETRICAS

• Esteroisómeros
• Moléculas que solo se diferencian en la
  disposición espacial de sus átomos
• Enantiomeros
• Imágenes especulares una de otra
• Se diferencian por la posición del grupo amino y
  del átomo de hidrogeno

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(No Transcript)
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AMINOACIDOS ENANTIOMEROS

• Propiedades físicas idénticas
• Isomeros ópticos
  desvían la dirección de la luz
  polarizada plana en direcciones opuestas
• D gliceraldehido dextrógiro () desvía la luz
  en el sentido de las agujas del reloj
• L gliceraldehido levógiro (-) desvía la luz en
  sentido opuesto
• En las proteínas solo se encuentran los
  aminoácidos L

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(No Transcript)
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TITULACION DE LOS AMINOACIDOS

• Por sus características estructurales, los
  aminoácidos se ionizan en solución acuosa, de
  manera que pueden funcionar como ácidos y bases (
  anfolitos)
• Los grupos carboxilo (COOH) y amino (NH2) se
  pueden protonar y desprotonar, lo que determina
  que cada uno tenga una curva de titulación
  especifica
• La titulación es un proceso mediante el cual se
  introducen o se remueven protones ,al agregar
  respectivamente ácidos (H) o bases (OH-)
• A medida que se produce la titulación ocurren
  cambios en la estructura del aminoácido que
  involucra los grupos protonables

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AMINOACIDOS TITULACION

• Los aminoácidos contienen grupos ionizables
• La forma iónica de estas moléculas en disolución
  depende del PH
• Efecto del PH sobre la estructura del aminoácido
• Determina la reactividad de las cadenas laterales
  del aminoácido
• Punto isoeléctrico al PH donde un
  aminoácido no tiene carga neta y es
  eléctricamente neutra, en este punto son memos
  solubles
• Las moléculas neutras que llevan un
  numero igual de cargas positivas y negativas se
  les denominazwitteriones

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(No Transcript)
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AMINOACIDOS REACCIONES

• Las reacciones que pueden experimentar los
  aminoácidos son determinadas por sus grupos
  funcionales
• Formación de enlaces peptídicos
• Formación de puentes disulfuro
• Fosforilacion
• Glucosilacion

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AMINOACIDOS REACCIONESFORMACION DE ENLACES
PEPTICOS

• Enlaces peptídicos son enlaces amida, que se
  forman cuando el par de electrones sin compartir
  del átomo de nitrógeno alfa-amino de un
  aminoácido ataca al carbono alfa- carboxilo de
  otro aminoácido en una reacción de sustitución
  núcleofila
• La reacción elimina una molécula de agua (
  deshidratación)
• Residuos de aminoácidos los aminoácidos unidos
• Residuo N-Terminal el residuo de aminoácido con
  el grupo amino libre ( se escribe a la izquierda)
• Residuo C-Terminal el residuo de aminoácido con
  el grupo carboxilo libre( aparece a la derecha)

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(No Transcript)
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AMINOACIDOS REACCIONESENLACES PEPTIDICOS

• Los polipéptidos
• polímeros lineales formados por aminoácidos
  unidos por enlaces peptídicos
• Dipéptido la unión de dos moléculas de
  aminoácido
• El prefijo revela el numero de residuos
• Los péptidos se nombran utilizando su secuencia
  de aminoácidos iniciando por su residuo
  N-Terminal

• N-TH2yr-Ala-Cys-Gly-COOH
• Tirosilalanilcisteinilglicina

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POLIPETIDOSENLACE PEPTIDICO

• Estructura tridimensional bien definida
• Conformación nativa de la molécula ( orden o
  secuencia de aminoácidos)
• Se pliegan en una única forma biológicamente
  activa
• Carácter rígido del enlace peptídico ( limita el
  numero de posibilidades conformacionales)
• Los enlaces peptídicos tienen un carácter parcial
  de doble enlace ( híbridos de resonancia)

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(No Transcript)
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AMINOACIDOSREACCIONESOXIDACION DE LA CISTEINA

• El grupo sulfhídrico de la cisteina es muy
  reactivo
• La reacción mas común es de oxidación reversible
  que forma un puente disulfuro
• Puente de disulfuro cuando dos residuos de
  cisteina forman un enlace disulfuro
• Los puentes disulfuro ayudan a estabilizar muchos
  polipéptidos y proteínas

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AMINOACIDOS REACCIONESFOSFORILACION

• Las cadenas de los aminoácidos serinna, treonina
• Tirosina, pueden sufrir un proceso de
  fosforilacion
• Por la unión de su grupo hidroxilo(OH) de una
• Molécula de fosfato inorganico,la fosforilacion
  es
• Reversible y el grupo fosfato es eliminado.
• La fosforilacion es un medio muy común de la
• Regulación de la actividad proteica

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AMINOACIDOS REACCIONESGLUCOSILACION

• En las células eucariotas los azucares se pueden
• unir de forma covalentemente a los aminoácidos
• de las proteínas mediante la formación de un
• enlace O-glucosidico,si el carbono anomerico del
• azúcar reacciona con el grupo hidroxilo de una
• Serina o una treonina.
• también se puede formar un enlace N-glucosidico
• si la unión se realiza con el grupo amino de la
• cadena lateral de la asparagina

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PEPTIDOS

• Polipéptidos cortos con una longitud inferior a
  50 aminoácidos
• Moléculas señalizadoras que utilizan organismos
  multicelulares para regular actividades complejas
• Coordinación de procesos bioquímicas
• Interrelación dinámica entre procesos opuestos

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PEPTIDOS

• Protección de células de los radicales libres
• Regulación de la ingestión de alimentos y peso
  corporal
• Estimuladores del apetito
• Inhibidores del apetito
• Disminución de la expresión de genes
• Regulación de la presión sanguínea
• Estimulo de leche y contracción uterina
• Alivian el dolor, placenteras
• Percepción del dolor

• Glutation
• Neuropeptido Y, galanina
• Colocistocinina
• Hormona estimulante de melanocitos
• Leptina
• Vasopresina (antidiurética)
• Factor natri urético atrial
• oxitócica
• Pépticos opiáceos ( encefálinas)
• Sustancia P y bradiquinina