Presentaci

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BIOCATALIZADORES ENZIMAS Y VITAMINAS
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• BIOCATALIZADOR
• Las reacciones metabólicas que se llevan a cabo
  en las células, solo son posibles gracias a la
  mediación de una sustancia química llamada
  BIOCATALIZADOR que acelera hasta casi hacerla
  instantánea la velocidad de las reacciones. Los
  catalizadores de las reacciones bioquímicas que
  tienen lugar en las células son unas proteínas
  llamadas ENZIMAS.
• Por tanto los enzimas los definimos
  como biocatalizadores que aceleran la velocidad
  de las reacciones metabólicas, que intervienen en
  bajas concentraciones, sin sufrir ninguna
  modificación , y se recuperan intactas al final
  del proceso indefinidamente.
• A diferencia de los catalizadores
  no biológicos , las enzimas son específicos de
  las reacciones que catalizan y de los sustratos
  sobre los que actúan.

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Las enzimas son específicas Esto es, una enzima
puede actuar sobre un substrato o un grupo de
substratos relacionados(especificidad de
substrato) pero no sobre otros por ejemplo la
sacarasa, que hidroliza la sacarosa. Otras
enzimas tienen especificidad de acción al
realizar una acción determinada pero sobre
múltiples substratos p.ej las lipasas que
hidrolizan los enlaces éster en los lípidos.
Debido a esta especificidad de las enzimas
existen en la célula miles de enzimas diferentes.

Estructura de una enzima
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1.1 ACCIÓN DE LOS BIOCATALIZADORES En toda
reacción química se pasa de unas sustancias
iniciales o REACTIVOS a unas sustancias finales
o PRODUCTOS. Esta trasformación no se realiza
directamente sino que necesita un paso intermedio
en el cual el reactivo se activa, de forma que
sus enlaces se debilitan y se favorece su
ruptura. Este paso intermedio recibe el nombre de
COMPLEJO ACTIVADO y requiere el aporte de Eg
conocida como ENERGÍA DE ACTIVACIÓN. Los seres
vivos utilizan la Eg que necesitan de la molécula
del ATP, pero para economizar ésta , utilizan los
BC, cuya función de catalizador es reducir la Eg
de Activación necesaria, facilitando así las
reacciones.
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1.2 MECANISMO DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS
Reacción sin catalizar
Cualquier reacción química se inicia con la
rotura de ciertos enlaces entre los átomos que
constituyen las moléculas de los reactivos para
formar, posteriormente, los nuevos enlaces que
originan las moléculas de los productos. Ese
estado en el que los enlaces de los reactivos
están debilitados se conoce como estado de
transición o estado activado
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Reacción catalizada por enzimas
La acción catalizadora de las enzimas consiste
en rebajar la energía de activación para llegar
fácilmente al estado de transición y permitir que
la reacción se lleve a cabo.
Los catalizadores realizan su acción
favoreciendo la aproximación de las moléculas de
los reactivos, pero no se consumen en el
transcurso de ésta
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• MECANISMO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS
• Cuando un sustrato se encuentra con la enzima
  correspondiente. La reacción catalizada se
  produce en tres etapas
• El Sustrato se une a la apoenzima formando el
  complejo enzima-sustrato ( ES) . Esta unión se
  caracteriza por un alto grado de especificidad,
  de modo que para cada tipo de sustrato y de
  reacción se necesita una enzima concreta.
• La especificidad enzimática se debe a la
  estructura proteica de la apoenzima, la cual
  presenta una zona, denominada Centro Activo , con
  una forma espacial característica en la que se
  acopla el sustrato. Este acoplamiento se ha
  comparado con el que existe entre una llave y su
  cerradura. Cualquier cambio que se produzca en la
  forma del centro activo impedirá su acoplamiento.

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Los radicales de los aminoácidos del centro
activo se unen al sustrato y consiguen debilitar
sus enlaces provocando cambios energéticos que
permiten alcanzar el estado de transición. E
S ES La unión es reversible
y precisamente debido a esta reversibilidad ,
esta primera etapa es la más lenta
2. Una vez formado el complejo enzima-sustrato,
el cofactor, o los aminoácidos del centro activo
lleva a cabo la reacción y se obtiene el producto
final ( P) . Esta etapa es muy rápida e
irreversible. ES E P
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3. El producto se libera del centro activo y la
apoenzima queda libre para volver a unirse a
nuevas moléculas de sustrato.
E S ES E P
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COMPOSICIÓN QUÍMICA Y PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS
HOLOENZIMA
Son proteínas globulares y esta parte proteica
Parte no proteica COFACTOR

Molécula de naturaleza orgánica
APOENZIMA

Débilmente unido COENZIMAS
Covalentemente unido GRUPO PROSTÉTICO
Llevan a cabo la reacción
Mantiene la estructura espacial del CA que le
permite unirse al sustrato
Ión metálico Ca , Mg...
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PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

• Por su carácter proteico, las enzimas tienen las
  mismas propiedades que las proteínas
• Se DESNATURALIZAN al ser sometidas a cambios de
  pH, variaciones de Tª , elevada concentración de
  sales
• Presentan un ALTO GRADO DE ESPECIFICIDAD
• Especificidad sobre el sustrato
• Especificidad de acción cada reacción está
  que catalizada por un enzima específico. Esto
  significa que para cada tipo de reacción química
  hay una enzima diferente, es decir , una enzima
  cataliza una sola reacción química o un grupo de
  reacciones estrechamente relacionadas.
• Además las enzimas por ser catalizadores, NO SE
  CONSUMEN EN EL TRANSCURSO DE LAS REACCIONES ,
  actúan en pequeñas cantidades y se recuperan
  indefinidamente.

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COENZIMAS
Son moléculas orgánicas débilmente unidas al
apoenzima. No suelen ser específicas de un solo
tipo de apoenzima, hay algunos coenzimas que
pueden unirse a más de 100 apoenzimas distintos.
Los coenzimas se alteran en el transcurso de la
reacción enzimática, pero una vez finalizada ésta
se regenera rápidamente volviendo de nuevo a ser
funcionales. Entre los coenzimas más conocidos,
está el NAD, el NADP, el FAD que capta
hidrógenos transformándose en NADH2 y los
trasporta hasta un aceptor final de H.
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(No Transcript)
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Otros coenzimas importantes son los Coenzimas A
encargados de transferir grupos acilo ( - CO-CH3
) y el ATP que transfiere grupos fosfoto.
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CINÉTICA ENZIMÁTICA

E . S
Km
ES
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FACTORES QUE INFLUYEN EN LA VELOCIDAD DE LAS
REACCIONES ENZIMÁTICAS

1. La S

2. El pH
3. La temperatura
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(No Transcript)
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REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

• Activación Enzimática. son sustancias que se
  unen a la enzima, que se encuentra inactiva,
  cambiando su estructura espacial activándola

• 2. Inhibición Enzimática
• I. Reversible
• Competitiva
• No competitiva
• I. Irreversible
  envenenamiento de la enzima

3. Alosterismo
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• 3. Enzimas Alostéricas
• Tb se les conoce como enzimas reguladoras, y
  tienen
• un C.A. por el que se unen al S
• un C. R. o Alostérico por el que se unen al
  modulador este modulador puede ser positivo o
  puede ser negativo. En este último caso cuando el
  inhibidor de la reacción enzimática sea el propio
  producto final de la reacción o de una cadena de
  reacciones recibe el nombre de retrorregulación o
  feed-back.

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La cinética de estos enzimas no es hiperbólica,
sino sigmoidea, es decir, que , por la
interacción de otras moléculas, el aumento
inicial de la concentración del sustrato provoca
un menor incremento en la velocidad de la reacción
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NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
Las enzimas se nombran añadiendo la terminación
asa, bien al nombre del substrato sobre el que
actúan( sacarasa), al tipo de actuación que
realizan (hidrolasas), o ambos (ADN polimerasas).

• En función de su acción catalítica específica,
  los enzimas se clasifican en 6 grandes grupos o
  clases
• Clase 1 OXIDORREDUCTASAS
• Clase 2 TRANSFERASAS
• Clase 3 HIDROLASAS
• Clase 4 LIASAS
• Clase 5 ISOMERASAS
• Clase 6 LIGASAS

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NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
Clase 1 OXIDORREDUCTASAS
Catalizan reacciones de oxidorreducción, es
decir, transferencia de hidrógeno (H) o
electrones (e-) de un sustrato a otro, según la
reacción general
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NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
Clase 2 TRANSFERASAS
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NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
Clase 3 HIDROLASAS
Catalizan las reacciones de hidrólisis
Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la
reacción
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NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
Clase 4 LIASAS
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NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
Clase 5 ISOMERASAS
Catalizan la interconversión de isómeros
Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la
fosfoglucosa isomerasa, que catalizan las
reacciones representadas en la tabla inferior
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NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
Clase 6 LIGASAS
Catalizan la unión de dos sustratos con
hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato
(ATP, GTP, etc.)
A B XTP
A-B XDPPi
Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que
cataliza la reacción piruvato CO2 ATP
oxalacetato ADP Pi
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• VITAMINAS
• Sustancias orgánicas de naturaleza y composición
  variable , que son indispensables para el buen
  funcionamiento del organismo. Es imposible de
  sintetizar por determinados organismos, y debemos
  por lo tanto, ingerirlo con la dieta.
• Son moléculas muy lábiles, soportan mal los
  almacenamientos prolongados y el calor.
• Avitaminosis ausencia total de vitaminas
• Hipovitaminosis hace referencia a las carencias
  vitamínicas , generalmente por malnutrición , y
  da lugar a determinadas enfermedades carenciales
• Hipervitaminosis hace referencia a un exceso de
  vitaminas en la dieta, y puede originar
  igualmente transtornos mucho más graves en las
  vitaminas liposolubles que tienden a acumularse,
  no así en las hidrosolubles que se eliminan con
  facilidad.
• Según su solubilidad en agua, se clasifican en
• Hidrosolubles Son la vitamina C y todas las
  vitaminas del complejo B. TODAS ELLAS ACTÚAN COMO
  COENZIMAS O PRECURSORES DE COENZIMAS.
• Liposolubles de naturaleza lipídica, y son la A,
  D, E y K. Exceptuando la K , el resto no se
  comportan como coenzimas.

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vitamina Función biológica Hipovitaminosis
C ( ácido ascórbico) Coenzima de enzimas peptidasas intracelulares. Participa en la síntesis del colágeno Y en la de la sustancia intercelular cementante en los capilares sanguíneos Estimula las defensas contra las infecciónes. Indispensable para le buen funcionamiento de las hormonas antiestrés ( de las glándulas suprarrenales) ESCORBUTO
B1o Tiamina (Antiberibérica) Coenzima de enzimas descarboxilasas Fundamental en el metabolismo oxidativo de los Hidratos de Carbono BERIBERI(degeneración neuronal y afecciones del corazón)
B2( Rivoflavina) Forma parte de los coenzimas FAD y FMN Participa en el transporte electrónico, reacciones redox Indispensable en la respiración celular Mantenimiento de piel y mucosas

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Vitamina Función biológica Hipovitaminosis
B3 (niacina, ác. Nicotínico o factor PP) Antipelagra Constituyente de los coenzimas NAD,NADP Interviene en el transporte electrónico, reacciones redox Imprescindible para el normal funcionamiento del SN, piel, lengua y sistema digestivo PELAGRA(Enfermedad de las tres Ds)
B5 (ác. Pantoténico) Es uno de los componentes de la CoA Necesario para la síntesis de hormonas antiestrés a partir del colesterol. Síntesis y degradación de los ácidos grasos. La formación de Ac Síntesis del neurotransmisor acetilcolina Biotransformación y detoxificación de sustancias tóxicas SINDROME DE LOS PIES ARDOROSOS. ( Dolor, quemazón y palpitación de los pies)
B6 Coenzima de enzimas transferasas
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Vitamina Función biológica Hipovitaminosis
B9(Ac. Fólico) Coenzima de enzimas transferasas Interviene en la síntesis de purinas y pirimidinas, por tanto en la sínteis de ADN, ARN y proteínas Factor necesario para la hematopoyesis ANEMIA PERNICIOSA
B12 ( Cobalamina) Coenzima de enzimas transferasas de grupos CH3 Síntesis de ADN, ARN y proteínas Eritropoyesis Síntesis de neurotransmisores ANEMIA PERNICIOSA
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Por qué Popeye consume espinacas?
Popeye"el marino" no consume espinacas para
obtener fuerza sobrenatural, no no no, lo que
pasa es que su consumo està asociado al rico
contenido de vitamina c.
La deficiencia de vitamina C causa escorbuto, que
se reconoció por primera vez en los siglos XV y
XVI como una enfermedad grave de los marinos en
viajes largos por mar, pues no tenían acceso a
alimentos frescos, incluyendo frutas y verduras.
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Lesiones cutáneas en el Escobuto.
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(No Transcript)
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• Síntomas
• Los síntomas del beriberi seco abarcan
• Dolor
• Hormigueo
• Pérdida de la sensibilidad (sensaciones) en las
  manos y en los pies
• Daño muscular con pérdida de la función muscular
  o parálisis en las extremidades inferiores
• Vómitos
• Movimientos extraños de los ojos (nistagmo)
• Confusión mental/dificultades con el habla
• Dificultad para caminar
• Coma
• Muerte

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(No Transcript)
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(No Transcript)