METABOLISME MIKROOGANISME

1
METABOLISME MIKROOGANISME

1. ENZIM
2. ENERGI

2
1. ENZIM DAN PENGENDALIANNYA

• Beberapa cirii enzim
• Sifat kimiawi dan fisik enzim
• Penamaan dan klasifikasi enzim
• Sifat dan mekanisme kerja enzim
• Kondisi yang mempengaruhi aktivitas enzim
• Penghambatan kerja enzim
• Kondisi yang mempengaruhi pembentukkan enzim
• Penetapan aktivitas enzim
• Sifat dan mekanisme pengendalian enzim

3
ENZIM

• Enzim adalah protein yang dihasilkan mahluk
  hidup, melakukan katalis reaksi kimia dengan
  aktifitas energi yang rendah
• Enzym umumnya protein globular dengan
  karakteristik bentuk tiga dimensi
• Enzim sangat efisien, dapat mengoprasikan suatu
  reaksi pada temp rendah relatif, dan berbagai
  subjek untuk mengontrol bermacam reaksi seluler
• Nama enzim berahiran ase
• 6 klas enzim menjadi dasar dari tipe reaksi
  katalisis sel

4
Klasifikasi 6 enzim berdasarkan tipe katalisis
reaksi kimia
Kelas Tipe katalisis reaksi kimia ontoh
Oksidoreduktase ReduksiOksidasi, melepas/mendapat O2 dan Hidrogen Cytochrome oksidase, laktate dehydrogenase
Transferase Transfer grup, seperti grup amino, grup acetyl, grup phosphat Acetate kinase, alanin deaminase
Hydrolase Hidrolisis (penambahan air) Lipase, sukrase
Lyase pemindahan grup atom tanpa hidrolisis Oksalat decarboxylase, isocitrat lyase
Isomerase Penataan atom menjadi molekul Glikose-phosphate isomerase
ligase Menyatukan dua molekul (mengambil energi, dari turunan ATP) DNA ligase
5
1. BEBERAPA CIRI ENZIM

• ENZIM merupakan katalis hayat/biokatalisator
• Katalis, artinya walaupun dalam jumlah sangat
  kecil mempunyai kemampuan unik untuk mempercepat
  berlangsungnya reaksi kimia
• Hayati, enzim merupakan senyawa organik yang
  dihasilkan oleh sel hidup
• Enzim dihasilkan sel, terdiri dari
• Ekso enzim/enzim ekstraseluler (diluar sel)
• Endo enzim/enzim intraseluler (didalam sel)

6

• Fungsi utama ekso enzim adalah, melangsungkan
  perubahan seperlunya pada nutrient di luar sel
  sehingga memungkinkan nutrient tsb masuk ke dalam
  sel, misal amilase mengurai pati menjadi unit
  lebih kecil gula/glukosa
• Endo enzim, mensintesis bahan seluler dn
  menguraikan nutrient untuk menyediakan energi
  yang dibutuhkan sel, misal heksokinase
  mengkatalisis fosforilase glukosa dan heksosa di
  dalam sel

7

• Satu molekul enzim dapat mengkatalisis 10 1000
  molekul substrat per detik
• Reaksi yang dikatalisis oleh enzim berlangsung
  jauh lebih cepat (beberapa ribu beberapa juta
  kali) dari pada reaksi yang sama tanpa enzim
• Contoh penguraian protein dalam tubuh manusia
  tanpa enzim memerlukan waktu 50 tahun, dengan
  enzim hanya beberapa jam saja.

8
2. SIFAT KIMIAWI DAN FISIK ENZIM

• Enzim adalah protein (pt) murni, atau gabungan pt
  dengan gugus kimia lain
• Sifat kimia Enzim,
• terdenaturasi oleh panas,
• terendapkan oleh etanol dan garam organik dengan
  konsentrasi tinggi seperti Am. Sulfat
• Tidak terdialisis, tidak melewati membran
  semipermeabel / membran selektif
• Pt enzim bermolekul sangat besar, dengan berat
  mol gt 10.000 1 juta

9
KOMPONEN ENZIM

• Enzim tersusun dari komponen
• protein disebut apoenzim
• non protein disebut kofaktor
• Enzim yang terkait dg kofaktor disebut haloenzim
• Beberapa jenis kofaktor
• Ion anorganik, ion klorida, kalsium
• Gugus protestik, mol org yg terikat pada enzim,
  contoh heme
• Koenzim, kofaktor mol org non pt, vitamin

10

• Banyak enzim merupakan gabungan pt enzim yang
  tidak aktif (apoenzim) dengan molekul organik
  bermolekul rendah (koenzim) menjadi holoenzim
  yang aktif
• Beberapa koenzim mengandung vitamin, vit B1
  (thiamin) merupakan komponen koenzim
  kokarboksilase, B2 (Riboflavin) ribovlafin
  adenin dinukleotidase, B6 (Piridoksin)
  piridoksal fosfat

11

• Beberapa koenzim berupa ion logam berat dan
  disebut kofaktor, misal Fe2 pada enzim katalase,
  ion lain Mn2 Mg2 Zn2
• Enzim bersifat tidak stabil, aktifitasnya
  berkurang/ hancur oleh kondisi fisik dan kimia
• 2 Sifat penting enzim yaitu
• Efisiensi katalitiknya tinggi
• Derajat kekhususannya tinggi

12
3. PENAMAAN dan KLASIFIKASI ENZIM

• Penamaan enzim diresmikan oleh Comission on
  Enzym of the International Union of Biochemistry
• Dasar penamaan enzim ad. Tipe kimiawi yang
  dikatalisis,
• Enzim ada 2 nama nama kerja dan sistematik,
  contoh heksokinase adalah nama dari ATP
• Unuk memberi nama enzim,
• digunakan akhiran ase khusus untuk enzim tunggal
  mis dehidrogenase,
• digunakan kata sistem, untuk penamaan suatu
  kompleks enzim / gabungan enzim

13
4. SIFAT DAN MEKANISME KERJA ENZIM

• Reaksi enzim dapat dinyatakan dg persamaan reaksi
  keseluruhan, contoh Enzim E substrat S
  kompleks enzim substrat ES produk P enzim E
• Fungsi utama enzim ad. Mengurangi hambatan energi
  aktivasi pada suatu reaksi kimia
• Energi aktivasi ad. Jumlah energi yg dibutuhkan
  untuk membawa suatu substrat ke status reaksinya
• Sintesis, gabungan senyawa sederhana menjadi
  senyawa kompleks, dengan bantuan enzim reaksi ini
  menjadi lebih mudah

14
Mekanisme Reaksi Enzimatik
15
5. KONDISI YANG MEMPENGARUHI AKTIVITAS ENZIM

• Yaitu
• Konsentrasi enzim
• Konsentrasi substrat
• pH
• Suhu
• Dengan semakin tinggi konsentrasi enzim maka
  aktivitas enzim juga semakin tinggi
• Kenaikan substrat tidak berpengaruh pada laju
  aktivitas enzim pada titik tertentu

16

• Pengaruh pH pada aktivitas enzim adalah,
  aktivitas enzim maksimum dicapai pada suatu pH
  tertentu, penyimpangan dari pH tersebut akan
  menurunkan aktivitas enzim
• Pengaruh suhu pada aktivitas enzim ad. Naiknya
  suhu berpengaruh pada aktivitas enzim sampai pada
  aktivitas enzim optimum, kenaikan suhu lebih
  lanjut akan menurunkan aktivitas enzim, dimana
  pada akhirnya terjadi perusakan enzim

17
6. PENGHAMBATAN KERJA ENZIM

• Hambatan enzim dikelompokkan dalam tipe non
  reversibel (tidak dapat balik) dan reversibel
  (dapat balik)
• Ada 2 tipe utama hambatan reversibel
• Kompetitif / dapat di balik dengan menambah
  substrat dan
• non kompetitif / tidak dapat
• Contoh penghambat enzm, zat-zat kimia, sianide
  penghambat kuat bagi enzim yang mengandung Fe,
  fluoride pada enzim yang mengandung Ca dan Mg

18
7. KONDISI YG MEMPENGARUHI PEMBENTUKAN ENZIM

• Lingkungan (media, pH, t) mempengaruhi
  pembentukan enzim terutama pada mikroba
• Enzim dikelompokan 2 kel, berdasarkan substrat
• enzim konstitutif, enzim yg selalu dihasilkan
  oleh sel contoh enzim pada proses glikolisis
  jumlahnya sama, walau substrat meningkat
• enzim adaptif / terinduksi, enzim yg dihasilkan
  oleh sel hanya sebagai tanggapan terhadap
  substrat tertentu, enzim ini dibentuk bila
  dibutuhkan

19
8. PENETAPAN AKTIVITAS ENZIM

• Aktivitas enzim dapat dilakukan dengan beberapa
  teknik, secara kuantitatif harus diperhatikan
  hal-hal sbb
• Sifat reaksi yg dikatalisis
• Kofaktor dan koenzim yg dibutuhkan
• Konsentrasi substrat dan Kofaktor dan koenzim
• pH optimum
• Suhu optimum
• Metode analitik sederhana utk menentukan
  lenyapnya substrat / munculnya produk baru

20
9. SIFAT DAN MEKANISME PENGENDALIAN ENZIM

• Sel hidup mensintesis dan menguraikan bahan-bahan
  yang dibutuhkan bagi metabolisme dan
  pertumbuhannya
• Kesemuanya diatur oleh mekanisme pengendalian
  metabolisme seluler yg tepat, yaitu menyangkut
  pengendalian kegiatan enzim, terlebih utk mikroba
  yg tidak punya pengendali supraseluler spt sel
  saraf, atau sistem hormonal.

21

• Pengendalian kegiatan enzim diatur melalui 2 cara
  
• Pengendalian katalisis secara langsung
• Pengendalian genetik

22

• Pengendalian katalisis
• Terjadi dengan mengubah konsentrasi substrat, dg
  makin tingginya konsentrasi substrat maka laju
  reaksi meningkat sampai mencapai suatu nilai
  pembatas
• konsentrasi koenzim dan kofaktor dapat
  memberikan pengaruh pengendali dalam sel

23

• Enzim juga dapat terikat pada struktur internal
  spt membran, sehingga enzim dan substrat tidak
  berada dalam kontak langsung
• Enzim proteolitik pada mikroba dapat
  menghancurkan enzim lain yg tdk dibutuhkan

24

• Pengendalian secara langsung
• melalui penggandengan dg proses lain
• melalui pengaturan oleh ligan, yaitu molekul yg
  terikat oleh enzim yang tidak berperan pada
  proses katalitik itu sendiri

25

• Melalui hambatan arus-balik, ligan pengaturnya
  adalah produk akhir suatu lintasan metabolik yg
  dpt menghentikan sintesanya sendiri dg menghambat
  aktivitas salah satu enzim, dg cara ini mikroba
  dpt mencegah terbentuknya produk yg berlebihan
• Melalui aktivasi prekursor, dimana prekursor/
  metabolit pertama suatu lintasan merupakan ligan
  pengatur yang mengaktivasi / merangsang aktivitas
  enzim terakhir di dlm deretan reaksi yg
  bersangkutan

26

• Pengendalian dengan energi
• Ligan pengatur yg terlibat dalam reaksi yg
  berkaitan dengan energi adalah adenilat, seperti
  ATP (adenosin tri phosphat), ADP, AMP
• Pada umumnya enzim yg berperan dlm pembentukan
  energi dihambat oleh energi yg tinggi (ATP
  konsentrasi tinggi) sementara itu beberapa enzim
  biosintetik yg penting justru di rangsang

27

• Enzim alosterik/ enzim pengatur, mempunyai
  situs-situs tempat efektor (penghambat /
  aktivator) bekerja
• Pada waktu sel beradaptasi dg perubahan
  lingkungan, yg berperan adalah induksi danrepresi
  enzim

28

• Pengendalian genetis
• Melibatkan induksi dan represi sintesis secara
  genetis
• Induksi adalah substrat / senyawa yg berberat
  mol. rendah utk menginduksi terjadinya sintesis
  enzim
• Represi adalah senyawa yg berberat mol. rendah
  yang mencegah terjadinya sintesis enzim

29

• Korepresor ad. Represor yg bergabung dg gen
  operator sehingga mencegah disintesisnya mRNA
  oleh gen gen struktural
• Operon lak, ad induser yg ditambahkan pd E. coli,
  shg terjadi laju kenaikan sintesis enzim 1000
  kali lipat

30
Komponen Halo Enzim
31
Komponen Enzim

• Kebanyakan enzim adalah haloenzim, terdiri dari
  apoenzim (protein) dan cofactor (bukan protein)
• cofactor dapat berupa logam (Fe, Co, Mg, Mn,
  Zn, Ca, Co) atau kompleks molekul organik (NAD,
  NADP, FAD, coenzim A)
• Aktivator, adalah mol yg mempermudah ikatan enzim
  dan subatrat, mis ion Cl
• Inhibitor enzim, adalah mol yg menghambat
• Kompetitif, mol penghambat enz yg cara kerjanya
  bersaing dg substrat
• Non kompetitif , mol penghambat enz dg cara
  melekatkan diri pada luar sisi aktif, tdk
  dipengaruhi substrat

32
Inhibitor Enzim
33
Vitamin yang berfungsi sebagai koenzim
Vitamin Fungai
Vit B1 (Thiamin) Bagian daro coenzim cocarboxilase, banyak fungsi termasuk metabolisme asam pirufat
Vit B2 (Ribovlavin) Coenzim flavo protein, aktif pada transfer elektron
Niacin Bagian dari Mol NAD, aktif pada transfer elektron
Vit B6 (pyrodixin) Coenzim pada metabolisme asam amino
Pantothenic acid Bagian dari molekul Coenzim A, termasuk pada metabolisme asam piruvat dan lipid
Biotin Reaksi fiksasi CO2, sintesis fatty acid
Folic acid Coenzim pada sintesis purin dan pirimidin
Vit E Dibutuhkan pada sintesis seluler dan makromolekular
Vit K Coenzim pada transport elektron (naphtoquinone dan quinone)
34
Mekanisme Reaksi Enzimatik