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INTRODUCCI

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INTRODUCCI N AL METABOLISMO ATP Y ENZIMAS 1. CONCEPTO DE METABOLISMO Se denomina metabolismo al conjunto de reacciones qu micas que se producen en el interior de la ... – PowerPoint PPT presentation

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Title: INTRODUCCI


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INTRODUCCIÓN AL METABOLISMO
  • ATP Y ENZIMAS

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1. CONCEPTO DE METABOLISMO
  • Se denomina metabolismo al conjunto de reacciones
    químicas que se producen en el interior de la
    célula.
  • Este conjunto de reacciones proporcionan. a los
    seres vivos la materia y la energía que necesitan
    para realizar sus funciones vitales

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1.1. RUTAS METABÓLICAS
  • En el metabolismo las reacciones químicas están
    encadenadas, de forma que el producto de una
    reacción es el sustrato o metabolito de la
    siguiente. Cada uno de los conjuntos de
    reacciones encadenadas que constituyen el
    metabolismo se denomina ruta o vía metabólica.

Mapa de rutas metabólicas celulares y sus
conexiones.Fuente Molecular Biology of the
Cell. Alberts, et al. Fourth edition
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1.2. ANABOLISMO Y CATABOLISMO
  • Anabolismo Parte constructiva del metabolismo.
    Se forman moléculas complejas a partir de
    moléculas más sencillas. Requiere aporte de
    energía en forma de ATP.
  • Catabolismo Parte destructiva del metabolismo.
    Forma moléculas sencillas a partir de moléculas
    más complejas. Pueden producir energía en forma
    de ATP

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(No Transcript)
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2. TIPOS DE ORGANISMOS SEGÚN SU NUTRICIÓN
  • ? Fotolitotrofos Obtienen la energía de la luz
    y los materiales a partir de sustancias
    inorgánicas. Se les llama también fotoautotrofos
    y fotosintéticos. Ejemplo las plantas verdes.
  • ? Fotoorganotrofos Obtienen la energía de la
    luz y los materiales de sustancias orgánicas.
    Este raro tipo de nutrición sólo es propio de
    ciertas bacterias como las bacterias purpúreas.
  • ? Quimiolitotrofos Obtienen la energía de
    procesos químicos y los materiales a partir de
    sustancias inorgánicas.  Se les denomina también
    quimiosintéticos. Ejemplo las bacterias
    férricas, las sulfurosas y las nitrificantes y
    nitrosificantes.
  • ? Quimioorganótrofos Obtienen la energía  y los
    materiales a partir de sustancias orgánicas. Se
    les llama también quimioheterotrofos. Ejemplo
    los animales y los hongos.

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3. LAS ENZIMAS
  • Las enzimas son, en general, proteínas globulares
    que actúan catalizando los procesos químicos que
    se dan en los seres vivos. Esto es, actúan
    facilitando las transformaciones químicas
    acelerando considerablemente las reacciones y
    disminuyendo la energía de activación que muchas
    reacciones requieren.

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3.1. TIPOS DE ENZIMAS
  • Proteínas simples
  • Holoenzimas que poseen
  • una parte proteica (apoenzima) y
  • una parte no proteica, (cofactor) que puede estar
    formada por
  • iones (cationes de hierro, calcio, etc), o
  • moléculas orgánicas (coenzima)
  • HOLOENZIMA APOENZIMA COFACTOR

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3.2. CENTRO ACTIVO
  • Es una concavidad de la enzima formada por unos
    determinados segmentos de la cadena de
    aminoácidos de la enzima (E) que determina una
    superficie complementaria a la molécula del
    reactivo o sustrato (S).
  • El centro activo se une al sustrato mediante
    interacciones débiles, formándose así el complejo
    enzima-sustrato (ES). Esta unión cambia el
    sustrato y el complejo ES se transforma en el
    complejo enzima-producto (EP). A continuación se
    separan enzima y producto

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(No Transcript)
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FUNCIONES DEL CENTRO ACTIVO
  • El centro activo están presentes dos grupo de
    aminoácidos
  • Aminoácidos encargados de unir el sustrato.
  • Aminoácidos encargados de transformar
    químicamente el sustrato para dar los productos.

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3.3. PROPIEDADES
  • a) Especificidad una enzima actúa sólo sobre un
    sustrato o un grupo de substratos relacionados, y
    solo efectúa un tipo de reacción. La
    especificidad por el tipo de sustrato y por el
    tipo de reacción catalizada son la base de los
    criterios de clasificación de las enzimas. Así,
    las enzimas se nombran añadiendo la terminación
    asa, bien al nombre del substrato sobre el que
    actúan (sacarasa), al tipo de actuación que
    realizan (hidrolasas), o ambos (ADN polimerasa).

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CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
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Enzimas. Clasificación
Denominación Función
1. Oxidorreductasas Reacciones de oxidación-reducción
2. Transferasas Transferencia de un grupo funcional.
3. Hidrolasas Ruptura de una molécula mediante adicción de H2O
4. Liasas Ruptura no hidrolítica de enlaces
5. Isomerasas Transformación en su isómero
6. Ligasas Formación de enlaces. Requiere energía (ATP)
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3.3. PROPIEDADES
  • b) Localización muchas enzimas se encuentran en
    orgánulos específicos, lo que permite un ambiente
    favorable para cada tipo de reacción metabólica y
    evitando interferencias de moléculas con
    estructuras similares.
  • c) Las enzimas presentan saturación por el
    sustrato la velocidad de una reacción enzimática
    crece con la concentración de sustrato de forma
    asintótica hasta un límite denominado velocidad
    máxima

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3.3. PROPIEDADES
  • La actividad enzimática depende de factores como
    el pH y la temperatura. Las enzimas tienen una
    temperatura óptima y un pH óptimo. Al aumentar la
    temperatura, la actividad enzimática también
    aumenta, pero hasta un límite, ya que los
    enzimas, como proteínas que son, se
    desnaturalizan a elevadas temperaturas. Por otra
    parte, el pH, al influir sobre las cargas
    eléctricas, podrá alterar la estructura del
    centro activo y por lo tanto también influirá
    sobre la actividad enzimática.

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3.4. INHIBIDORES
  • Son compuestos químicos que se unen al enzima,
    en distintos puntos del mismo y disminuyen o
    incluso impiden su actividad. A la acción que
    realizan se la denomina inhibición, que puede
    ser
  • Inhibición irreversible Cuando el inhibidor
    impide permanentemente la actividad enzimática,
    bien porque se une de forma permanente con grupos
    funcionales importantes del centro activo o bien
    porque altera su estructura. Ej. La penicilina
    que inhibe las enzimas que sintetizan la pared
    bacteriana.
  • Inhibición reversible El inhibidor se une al
    enzima de forma temporal mediante enlaces débiles
    e impide el normal funcionamiento del mismo, pero
    no la inutiliza permanentemente.

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(No Transcript)
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La inhibición reversible puede ser
  • Competitiva El inhibidor es similar al sustrato
    y se puede unir al centro activo del enzima
    impidiendo que lo haga el sustrato. Es decir
    ambos, inhibidor y sustrato compiten por unirse
    al centro activo del enzima.
  • No competitiva El inhibidor no compite con el
    sustrato, puede actuar de 2 formas
  • Sobre el enzima, uniéndose a el en un lugar
    diferente al centro activo y modificando su
    estructura lo que dificulta que el enzima se
    pueda unir con el sustrato.
  • Sobre el complejo E-S, uniéndose a él y
    dificultando su desintegración y por lo tanto la
    formación de los productos.

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INHIBICIÓN COMPETITIVA
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Inhibición competitiva
sustrato
inhibidor
Enzima
Enzima
Sin inhibidor
con inhibidor
Los inhibidores competitivos son sustancias,
muchas veces similares químicamente a los
sustratos, que se unen al centro activo
impidiendo con ello que se una el sustrato. El
proceso es reversible y depende de la cantidad de
sustrato y de inhibidor, pues ambos compiten por
la enzima.
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(No Transcript)
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3.5. ENZIMAS REGULADORAS o alostéricas
  • Estas enzimas poseen además del centro activo,
    otro centro llamado centro regulador  o
    alostérico donde se puede unir un modulador o
    regulador alostérico que, puede ser un activador
    o un inhibidor de la enzima
  • Si el centro regulador esta vacío la enzima actúa
    a velocidad normal
  • Si está ocupado por el regulador se producen
    cambios en la conformación y dependiendo de que
    sea activador o inhibidor adoptara una forma más
    o menos activa.

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3.5. ENZIMAS REGULADORAS o alostéricas
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3.5. ENZIMAS REGULADORAS o alostéricas
  • Los enzimas alostéricos desempeñan un papel muy
    importante en la regulación de las reacciones
    metabólicas, suelen actuar en puntos estratégicos
    de las rutas metabólicas como son la primera
    reacción de una ruta metabólica o los puntos de
    ramificación de una ruta metabólica.
  • El propio sustrato de la primera reacción es el
    que actúa como activador  alostérico, al unirse
    con el enzima produce el cambio que da lugar a la
    conformación activa.
  • También el producto final de la ruta metabólica
    puede actuar como inhibidor alostérico,
    produciendo la aparición de la conformación
    inactiva.

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3.5. ENZIMAS REGULADORAS o alostéricas
  • http//highered.mcgraw-hill.com/olc/dl/120070/bio1
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4. EL ATP
  • El Adenosín Trifosfato (ATP) es un nucleótido que
    actúa almacenando y transportando energía libre
    en los procesos metabólicos de todas las células.
    Es la moneda de intercambio energético que
    permite todas las funciones celulares.

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4. EL ATP
  • La energía liberada en las reacciones catabólicas
    se usa para fosforilar ADP, generando ATP. La
    energía almacenada en el ATP se utiliza en la
    mayoría de los trabajos celulares. Por lo tanto,
    el ATP acopla los procesos productores de energía
    de la célula a los consumidores de energía.

Trabajo Mecánico batido de cilios y flagelos,
lcontracción de las células musculares, el
movimiento de los cromosomas durante la división
celular. Trabajo de Transporte activo,
endocitosis y exocitosis. Trabajo Químico
impulso de reacciones endergónicos (anabólicas)
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5. COENZIMAS DE ÓXIDO-REDUCCIÓN
  • En general la oxidación consiste en la perdida de
    electrones y la reducción en la ganancia de
    electrones
  • oxidación Fe2 ???? Fe3 e
  • reducción Cl e- ????? Cl- .
  • Para que un compuesto se oxide es necesario que
    otro se reduzca, es decir la oxidación de un
    compuesto siempre va acoplada a la reducción de
    otro.

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5. COENZIMAS DE ÓXIDO-REDUCCIÓN
  • Los procesos de oxido-reducción tienen gran
    importancia en el metabolismo, porque muchas de
    las reacciones del catabolismo son oxidaciones en
    las que se liberan electrones mientras que
    muchas de las reacciones anabólicas son
    reducciones en las que se requieren electrones.
    Los electrones son transportados desde las
    reacciones catabólicas de oxidación en las que se
    libera, hasta las reacciones anabólicas de
    reducción en las que se necesitan.

Este transporte lo realizan principalmente 3
coenzimas NAD (dinucleótido de nicotidamina y
de adenina), NADP (fosfato del dinucleótido de
nicotidamina y de adenina)y FAD (mononucleótido
de flavina).
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5.1. LAS VITAMINAS
  • Las vitaminas son un conjunto de moléculas
    esenciales que intervienen en numerosas funciones
    celulares específicas y que no pueden ser
    sintetizadas por ningún proceso metabólico en
    nuestro cuerpo, por lo que deben formar parte de
    nuestra dieta.
  • No son necesarias en altas concentracions, pero
    tanto su defecto como su exceso pueden ser
    patológicos.
  • Según su solubilidad en agua o en sustancias
    lipídicas, las vitaminas se clasifican en
  • Hidrosolubles
  • Liposolubles

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5.1. LAS VITAMINAS
  • Las vitaminas hidrosolubles actúan como coenzimas
    y grupos prostéticos de las enzimas.

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FIN
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