Prezentace aplikace PowerPoint

1
Struktura a vlastnosti bílkovin. Duležité
bílkoviny
2
Primární struktura

• Sled AMK zbytku
• Souvisí s biologickou funkcí, specifické poradí
  zakódováno v DNA
• Zápis od N konce k C konci
• Poprvé zjišteno u inzulínu, dnes RTG
  krystalografie

Cytochrom c slouží k prenosu elektronu, u clka
105 AMK, o kolik se liší Šimpanz 0, osel 1,
králík 9, pes 12, slepice 13, želva 15, skokan
18, masarka 27, mol 31, droždí 45, pšenice 43

• Zámena AMK mutace muže být nebezpecná, cásti
  molekul bílkovin neduležité, ale cásti velmi
  duležité, podobné organismy podobné AMK

3
(No Transcript)
4
Význam sekvence aminokyselin v bílkovinách
Primární struktura podminuji biologickou funkci
bílkovin. Napríklad pokud zameníme kyselinu
glutamovou za valín v malé molekule hemoglobinu
vznikne patologický hemoglobin s, který se
vyskytuje u lidí trpících srpkovitou anémií. 
normální hemoglobin    Leu - Thr - Pro - Glu -
Lys - ... hemoglobin S                 Leu -
Thr - Pro - Val - Lys - ...
5
SRPKOVITÁ ANÉMIE
Glu ? Val
6
Sekundární struktura

• Sbalení retezce, stabilizace
• Prostorová orientace 2 následujících peptidových
  vazeb
• Existují a helix, ß list a ohyby

7
(No Transcript)
8

• a -šroubovice
• a helix
• nejbežnejší šroubovice
• 3,6 AMK/1 závit
• R ven
• Vodíkové mustky
• Ruší prolin (nemá H)
• Nepravidelné
• Hojné v proteinech bunecných membrán
  (transportní, receptory).

9
(No Transcript)
10

• Skládaný list (beta list)
• Stabilizace vodíkovými vazbami jen mezi ruznými
  retezci

11
(No Transcript)
12
Terciární struktura

• Prostorové usporádání makromolekuly jako celku
• Fibrilární, globulární tvar
• Stabilizace vodíkovými mustky, disulfidovými
  mustky, iontovými a hydrofóbními interakcemi
• Dána primární strukturou

13
(No Transcript)
14
Myoglobin
15
Kvartérní struktura

• Vzájemná orientace bílkovinných vláken vuci sobe
  (jen pokud bílkovina z nekolika retezcu)
• Kovalentní charakter sil

16
Hemoglobin 4 jednotky
17
Rentgenová krystalografie

• Studium struktury bílkovin
• Difrakce rentgenového zárení na krystalech
• Ohyb zárení podobné rozmery jako obal,
  difrakcní skvrny
• Nutné protein krystalizovat a pripravit na ohyb

18
albumin
kolagen
19
Vlastnosti bílkovin

• Denaturace
• Rozrušení prostorového usporádání
• teplo, alkálie, kyselina, zárení soli
• Ztráta biologických funkcí
• Reverzibilní, ireverzibilní Q, pH, t
• Význam sterilizace, strava
• Hnití
• mikrobiální rozklad, vznik zapáchajících produktu
• Koagulace
• Srážení bílkovin z roztoku, ireverzibilní
  denaturace, napríklad teplem

20
Vlastnosti bílkovin

• Rozpustnost
• Ruzná, fce tvaru, funkcních skupin, pH
• Bílek, krevní plazma x bílkoviny vlasu, nehtu
• Dialýza
• Delení bílkovin od solí za použití membrán malé
  póry nepropustí bílkoviny
• Elektroforéza
• Delení v elektrickém poli dle izoelektrického
  bodu
• Hydrolýza štepení na AMK, kyselá, zásaditá,
  enzymatická

21
Prehled bílkovin

• A) jednoduché
• B) složené
• 1) fibrilární, vláknité, skleroproteiny (skleros
  recky pevný, tuhý) vláknitá struktura,
  stavební materiál, podpurné tkáne
• 2) globulární bílkoviny, sferoproteiny (rec.
  sfaira koule) v krevním séru, bílku

22
Kolageny

• Kuže, šlachy, kosti, zuby, chrupavky, cévy,
• Pojivová a podpurná tkán, vaziva, potravinové
  doplnky
• Nejcastejší bílkovina (1/3) (27 typu kolagenu)
• Pro tvorbu nutný vitamín C kurdeje
• Hydrolýza varem v želatinu lepkavý roztok,
  sušením klih lepidlo (colagené recky
  klihodárný)

23
Kolagen

• Struktura trojité šroubovice z 3 helixu, mezi
  vlákna fosforecnan vápenatý
• Až 1/3 prolinu a 1/3 glycinu, hydroxyprolin

24
Elastin

• Hlavní extracelulární proteinová vlákna (s
  kolagenem)
• Plíce, tepny, cévy
• Pružné, struktura nahodilého klubka

25
Keratin(rohovina)

• Vlasy, nehty, perí, vlna, kopyta, srst, želvovina
• Vrchní vrstva epidermu
• Tvrdý, nerozpustný (Cys , - S S - )
• Dríve stransport léciv
• Bobtnáním prodloužení o 1 až 2

26
Vlasy

• Vlasy - predevším keratin. Chemické vazby spojují
  atomy síry jedné proteinové molekuly s atomy síry
  vedlejší molekuly, tyto chemické mustky drží
  molekuly keratinu ve strukture, která dává
  každému vlasu jeho charakteristický tvar.
• Vodová tvarování vodou, vytvorení vodíkových
  vazeb, dlouho nevydrží
• Trvalá natocení vlasu na natácky, provlhcení
  chemickou látkou - redukce, rušení disulfidových
  vazeb, tvarování, poté nanesení na vlasy
  ustalovace, které vytvorí nové spoje. Oxidace
  ustálení, nový tvar, nové disulfidické vazby.

27
Keratin
28
Myosin

• Ve svalech, hojne zastoupený (40 m svalu)
• Strukturní role, katalyzuje štepení ATP
• Silná vlákna myosinová hlavicka globulární,
  posuv po aktinu

29
Myosin a aktin
30
Globulární bílkoviny

• Albuminy rozpustné ve vode a v zredených
  roztocích
• Globuliny rozpustné ve zredených roztocích, ne
  ve vode
• Mléko, bílek, krevní sérum

31
Histony v bunecných jádrech, zásadité (vazba na
NK)
32
Fibrinogenrozpustný, v krvi, pri srážení na
fibrin (pletivo)

• Fibrin

33
Složené bílkoviny

• Metaloproteiny
• hemoglobin, myoglobin
• cytochromy, napríklad ferritin prenos elektronu

ferritin
34
Hemoglobin
35

• Lipoproteiny
• složka bunecných membrán, prenos lipidu v krvi

LDL
36
Nukleoproteiny

• Ribosom protein r-RNA, elektrostatická vazba
  na bazické bílkoviny

Fosfoproteiny

• Kasein (kyselina fosforecná esterove na OH
  serinu)
• V mléce, zdroj P pro syntézu NK

Glykoproteiny

• Sekret sliznic, chrupavky

37
Procvicování

• Je uvedené usporádání L, nebo D?

38
(No Transcript)
39

• Charakterizujte strukturu bílkovin.
• Které vazby se podílejí na strukturách?
• Co je denaturace? Zustává zachována primární
  struktura (terciární struktura)?
• Kde tento dej používáme?
• Které látky ji zpusobují?
• Jakou strukturu má hemoglobin?
• Jaký tvar muže mít terciární struktura?
• Jaké jsou dukazové reakce bílkovin?