Protein Digestion

1
Funciones y propiedades biologicas
Principales constituyentes organicos de los
organos y tejidos magros Diversidad
funcional - estructuras de membranas
celulares y transporte - enzimas -
hormonas - anticuerpos - soporte
mecanico
2
Aminoacidos
1. Propiedades generales a) -20 -
25 encontrados en las proteínas de la dieta
3
Aminoacidos

• 1. Propiedades generales
• -20 - 25 encontrados en las proteínas de la dieta
• b) Quimicamente diversos, pero formula general
  formula

NH2 R C H COOH
4
Aminoacidos

• 1. Propiedades generales
• -20 - 25 encontrados en las proteínas de la dieta
• Quimicamente diversos, pero formula general
  formula
• c) Rapidamente solubles

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Aminoacidos

• 1. Propiedades generales
• -20 - 25 encontrados en las proteínas de la dieta
• Quimicamente diversos, pero formula general
  formula
• Rápidamente solubles
• d) Ópticamente activos (excepto Glicina)

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Aminoacidos

• 1. Propiedades generales
• -20 - 25 encontrados en las proteínas de la dieta
• Quimicamente diversos, pero formula general
  formula
• Rápidamente solubles
• d) Ópticamente activos (excepto Glicina)
• e) Anfotéricos forman cationes a pH ácidos, y
  aniones a pH básicos

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NH2 R C H COOH

8
pH
NH2 R C H COOH

9
pH
NH2 R C H COOH
NH3 R C H COOH
10
pH
NH2 R C H COOH
NH2 R C H COO-
11
pH 7
NH2 R C H COOH
NH3 R C H COO-
12
Aminoacidos

• 1. Propiedades generales
• -20 - 25 encontrados en las proteínas de la dieta
• Quimicamente diversos, pero formula general
  formula
• Rápidamente solubles
• d) Ópticamente activos (excepto Glicina)
• e) Anfotéricos forman cationes a pH ácidos, y
  aniones a pH básicos
• f) Ocurren en la natureleza como L-isómeros

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Aminoacidos
2. Clasificación - basada en su estructura
quimica - los mayores grupos neutros ácidos
básicos azufrados aromáticos heterociclico
s
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neutros acidos básicos azufrados aro
máticos heterociclicos
15
neutros ácidos basicos azufrados aro
maticos heterociclicos
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neutros acidos basicos azufrados aro
máticos heterociclicos
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neutros acidos basicos azufrados aro
maticos heterociclicos
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neutros ácidos básicos azufrados aro
máticos heterociclicos
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NEUTROS 1. Glicina, Alanina, Valina,
Leucina, Isoleucina, Prolina, Fenilalanina
(cadena no polar). 2. Tirosina, Triptofano,
Serina, Treonina, Metionina, Cistina, Cisteina,
Hidroxiprolina, Asparagina, Glutamina. (cadena
polar).
20

• ACIDOS
• Acido Aspártico.
• 2. Acido Glutámico

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• BASICOS
• 1. Lisina
• 2. Arginina
• 3. Hisitidina

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• AZUFRADOS
• 1. Metionina.
• 2. Cisteína.
• 3. Cistina

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AROMATICOS 1. Triptófano. 2. Fenilalanina.
3. Tirosina
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HETEROCICLICOS 1. Histidina
25
RAMIFICADOS 1. Valina. 2. Leucina. 3. Iso
leucina
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IMINOACIDOS 1. Prolina posee un grupo
imino (NH) adyacente al de la función carboxilo
por tanto, la prolina es un iminoácido
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• -- Basados en número de carbonos
• FAMILIA AMINOACIDOS
• C2 Glicina
• C3 Alanina, Serina, Cisteína
• C4 no esenciales A.aspártico, Asparagina
• C4 esenciales Treonina, Metionina
• C5 Glut, Glut, Argi, Prol, Hist
• C6 Cistina

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3. AA esenciales y no esenciales De los 20
aminoácidos proteicos conocidos, 8 son esenciales
para la vida animal y 2 semiesenciales. Los
ocho aminoácidos esenciales son lisina,
metionina, valina, leucina, isoleucina, treonina,
triptofano y fenilalanina. Además puede
añadirse la histidina como esencial durante el
crecimiento, y la Arginina.
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También existen otros aminoácidos pero son
poco frecuentes, son derivados de los
aminoácidos corrientes. Entre ellos
encontramos a la 4-hidroxiprolina e
hidroxilisina presentes en el colágeno y de la
desmosina e isodesmosina presentes en la
proteína fibrosa elastina. Por otro lado
también están los aminoácidos no proteicos que
son un grupo formado por 150 aminoácidos.
30
Por otro lado también están los aminoácidos
no proteicos que son un grupo formado por 150
aminoácidos. b-alanina, precursor de la
vitamina ácido pantoténico homocisteina y
homoserina, intermediarios en el metabolismo de
los aminoácidos La citrulina, ornitina,
ácido-g-aminobutírico, D-alanina, D-serina. En
hongos y plantas superiores abundan la canavanina
y la b-cianolanina.
31
Digestion de la Proteina
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Digestión de la proteína en monogástricos

• La proteína entera no es absorbida
• Demasiado grande para pasar a través de la
  membranas
• Algunas están combinadas con carbohidratos
  (glicoproteinas)
• Alergias
• Enzimas digestivas
• Rompen enlaces peptídicos
• Secretadas como pre-enzimas inactivas
• Previene auto-digestión

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Digestion de la proteína en monogástricos

• Inicia en estómago
• HCl de las celulas parietales
• pH estomacal 1.6 a 3.2
• Desnaturaliza 40, 30, y 20 estructura
• Pepsinógeno de las células principales
• Se une a fenilalanina, tirosina, triptòfano
• La proteína deja el estómago como una mezcla
  proteína soluble e insoluble, péptidos y
  aminoácidos.

HCl
Pepsinogeno
Pepsina
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Digestión de la proteína- Intestino delgado

• Enzimas Pancreáticas secretadas
• Tripsinógeno
• Quimotripsinógeno
• Procarboxipeptidasas
• Proelastasa
• Colagenasa

Zimógenos
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Digestión de la proteína- Intestino delgado

• Zimógenos deben ser convertidos a la forma activa
• Tripsinógeno Tripsina
• Endopeptidasa
• Se fija en el lado carbonil de Lys Arg
• Quimotripsinógeno Quimotripsina
• Endopeptidasa
• Se fija en el carboxílico terminal Phe, Tyr y
  Trp Met, Leu

Enteropeptidasa/Tripsina
Tripsina
36
Digestión de la proteína- Intestino delgado

• Proelastasa
  Elastasa
• Endopeptidasa
• Produce la liberación de ala, gly, ser

Tripsina
37
Digestión de la proteína- Intestino delgado

• Procarboxipeptidasa Carboxipeptidasa
• Exopeptidasa
• Remueve los residuos carboxilicos terminales
• La Carboxi A val, leu, ile, ala (excepto lys,
  arg, pro)
• La Carboxi B lys y arg

Tripsina
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Digestión de la proteína

• Proteínas son convertidas a
• Tripéptidos
• Dipéptidos
• Aminoácidos libres

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Absorción de aminoácidos libres

• Aminoácidos libres
• Sistemas transportadores
• AA neutros
• AA Básicos
• AA ácidos
• Iminoacidos
• Entrada de algunos AA unidos a Na
• Gradiente de Na a través Na/K ATPasa

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Absorción de aminoácidos

• Baja concentración de AA (transporte activo),
  alta concentración (difución facilitada)
• Muchos AA tienen varios transportadores,
  especialmente dependiendo de las concentraciones.
• Velocidad de absorción
• AA rami MetgtAA esegtAA no esen

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Aminoácido Transportadores Membrana en cepillo
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Absorción de peptidos

• Forma en la cual la mayoría de la proteína es
  absorbida
• Mas ràpida la absorción que los AA libres
• Unidos al gardiente de H
• Intercambio Na/H mantiene el gradiente
• Metabolizada a AA libres en enterocito
• Unicamente los AA libres son llevados a sangre

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Absorción de proteínas intactas

• Recién nacidos
• Primeras 24 horas
• Immunoglobulinas
• Inmunidad pasiva

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En el Enterocito

• Primeras células que pueden usar los AA
• Transporte a la sangre portal
• Sintesis de proteina
• Enzimas digestivas
• Estructura y crecimiento
• Energía

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Membrana basolateral

• Transporte de AA libres
• Péptidos son hidrolizados en el enterocito
• Transporte principalmente por difusión y
  transportadores Na-independientes

Groff Gropper, 2000
46
Transporte de AA en la sangre

• Aminoacidos se difunden a través de la membrana
  basolateral
• Enterocitos ? sangre portal ? hígado ? tejidos
• Los AA mas abundantes en suero
• Gln, Gly, Ala
• Glu por qué no?
• Trp y Cys (albúmina)

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Transporte de AA a hígado

• Hígado
• Metabolismo de AA
• Síntesis de AA no esenciales

48
Transporte de AA en la sangre

• AA producen la liberación de insulina
• Arg, Leu, Val, Ile
• AA producen la liberación de glucagón
• Asn, Gly, Ser, Cys

49
Resumen de la digestión y absorción de proteína
en monogástricos
Groff Gropper, 2000
50
Composición y calidad de los AA de la proteína
Valor biológico - Disponibilidad de una
proteina especifica de la dieta para llenar los
requerimientos de AA en cantidades relativas para
el requerimiento para síntesis de proteína de los
tejidos N consumido - (N fecal N
urinary) N consumido N fecal
VB
51
Valor biológico - Disponibilidad de una
proteína específica de la dieta para llenar los
requerimientos de AA en cantidades relativas para
el requerimiento para síntesis de proteína de los
tejidos
52
Valor biológico de algunas proteínas
53
Alto
Lo
Retención N
Absorción N
54
el valor biológico está influenciado
principalmente por la composición de AA esenciales
55
AA composicion ( proteina)
56
(No Transcript)
57
(No Transcript)
58
(No Transcript)
59
(No Transcript)