1.4

1
1.4 Les enzymes et lénergie

• SBI 4U
• Dominic Décoeur

2
Introduction

• Les enzymes sont essentielles car elles servent
  de catalyseurs. Elles accélèrent la vitesse des
  réactions chimiques de notre corps. Le
  catalyseur se retrouve inchangé à la fin de la
  réaction.
• En termes plus techniques, un catalyseur abaisse
  lénergie dactivation dune réaction chimique.
• Elles permettent aussi de synthétiser des
  molécules riches en énergie (ATP).

3
Les enzymes comme catalyseurs

• Sans enzymes, nos cellules ne pourraient pas
  fonctionner assez rapidement pour nos besoins.
• Les réactions biochimiques deviendraient si
  lentes quelles cesseraient pratiquement.

4
Les enzymes comme catalyseurs

• Lhydrolyse dun disaccharide dans leau pourrait
  prendre des années. À laide denzymes, le
  processus ne dure que quelques minutes. On peut
  dire quils accélèrent la vitesse de réaction
  denviron 1 000 000 X.
• Les enzymes accélèrent la vitesse des réactions
  en diminuant lE activation nécessaire pour
  débuter la réaction.
• Chaque réaction chimique du corps nécessite un
  enzyme spécifique.

5
Lénergie dactivation
Un catalyseur diminue l'énergie d'activation
d'une réaction chimique. La courbe bleue
représente les variations d'énergie de la
réaction sans catalyseur. La rouge, la même
réaction avec catalyseur. Sans catalyseur, il
faut fournir plus d'énergie pour que la réaction
se produise. Avec le catalyseur, la quantité
d'énergie à fournir est plus faible la réaction
se produit plus facilement.
6
Les enzymes comme catalyseurs

• Les enzymes sont des protéines. Donc, elles
  possèdent une structure 3D avec en plus un site
  actif pour recevoir un réactif spécifique
  (substrat) et ainsi accélérer les réactions.
• Le site actif de lenzyme reçoit le substrat en
  modifiant légèrement sa forme pour bien sajuster
  à la molécule.

7
Catalyseurs spécifiques

• Les enzymes sont des catalyseurs spécifiques,
  c'est à dire qu'une enzyme donnée (il y en a des
  milliers de sortes différentes) ne peut catalyser
  qu'une réaction chimique bien précise.
• Par exemple, l'enzyme qui sépare dans l'intestin
  le saccharose en glucose et fructose ne peut pas
  séparer le lactose en glucose et galactose. C'est
  une autre enzyme qui catalyse cette réaction.

8
Catabolisme et Anabolisme

• Catabolisme
• Ces liens amènent un stress sur le substrat
  causant ainsi une faiblesse à la liaison que lon
  veut briser. Donc, lénergie dactivation
  nécessaire pour briser cette liaison diminue et
  la réaction accélère.
• Anabolisme
• Même principe mais il y a un rapprochement des
  gr. fonctionnels pour former le lien plus
  rapidement.

9
Le fonctionnement dune enzyme
Dans une réaction enzymatique (c'est à dire
catalysée par une enzyme), on appelle substrat la
ou les substances qui se fixent sur le site actif
et produit la ou les molécules obtenues à la fin
de la réaction.
10
Exemple du sucrose
Le cycle catalytique de cette enzyme (saccharase)
décompose le saccharose en deux sucre simples, le
glucose et le fructose.
11
Animation

• Le fonctionnement dune enzyme
• http//highered.mcgraw-hill.com/sites/0072495855/
  student_view0/chapter2/animation__how_enzymes_work
  .html

12
Fonctionnement

• C'est au niveau du site actif que s'effectue la
  réaction chimique catalysée par une enzyme. Par
  exemple, c'est en se fixant sur le site actif de
  la lactase que le lactose se défait en glucose et
  en galactose.
• Il n'y a que le lactose qui peut se fixer sur ce
  site. Le maltose (glucose glucose), par
  exemple, n'a pas d'affinité chimique avec le site
  actif de la lactase et il ne peut pas s'y fixer.
• À la fin de la réaction, la nouvelle molécule se
  détache de l'enzyme qui, de ce fait, peut à
  nouveau recommencer la même réaction. L'enzyme
  n'est pas endommagée par la réaction. Une même
  enzyme peut refaire la même réaction des milliers
  de fois à la seconde.

13
Dénaturation dune enzyme

• Si la protéine se déforme, le site actif risque
  d'être modifié et de devenir alors inactive.
  L'enzyme a alors perdu ses propriétés
  catalytiques, elle ne peut plus remplir sa
  fonction.
• Les protéines peuvent être dénaturées par
• La chaleur
• Les variations de pH

14
Le taux de réaction enzymatique en fonction de la
température
Le taux de réaction double approximativement
chaque fois que la température augmente de 10oC.
La plupart des enzymes humaines parviennent à
leur fonctionnement optimal entre 35oC et 40oC.
15
Lactivité enzymatique
La majorité des enzymes fonctionnent entre un pH
de 6 à 8. La trypsine (hydrolyse les protéines
au niveau du pancréas), a besoin dun pH entre
7,5 et 8,2. Toutefois, la pepsine (hydrolyse les
protéines dans lestomac) a besoin dun pH entre
1,8 et 4,3.
16
Animation

• Voir SBI 4U / Unité 1 / Exercices

17
Inhibition enzymatique

• L'activité catalytique d'une enzyme peut diminuer
  et même complètement s'arrêter au contact de
  certaines substances chimiques. On reconnaît
  généralement deux modes d'inhibition différents
• Linhibiteur compétitif
• Linhibiteur non-compétitif

18
Inhibiteur compétitif
Un inhibiteur compétitif ressemble au substrat et
entre en compétition avec lui pour s'introduire
dans le site actif. Si le site actif est bloqué
par un inhibiteur compétitif, l'enzyme ne peut
plus fonctionner. L'inhibiteur compétitif a
souvent une action réversible. Il peut se retirer
du site actif si sa concentration devient faible
dans le milieu.
19

Inhibiteur compétitif le viagra
Le Viagra est un médicament qui avait été
développé pour traiter les cardiaques. Il a pour
effet de faciliter la dilatation des artères. Il
agit en inhibant le site actif d'une enzyme (la
phosphodiestérase), laquelle enzyme sert à
détruire le GMP cyclique, une substance de la
paroi des artères essentielle dans le mécanisme
de la dilatation.
20
Inhibiteur non-compétitif
Un inhibiteur non compétitif se lie à l'enzyme
(en un point autre que le site actif) ce qui
provoque la déformation du site actif. Le site
actif déformé ne peut plus se lier au substrat,
l'enzyme est inhibée. Leur liaison à l'enzyme
peut être réversible ou irréversible. Plusieurs
inhibiteurs non compétitifs réversibles sont des
produits normaux du métabolisme.
21
Les enzymes allostériques

• Certaines enzymes dites allostériques possèdent,
  en plus de leur site actif, un site appelé site
  allostérique. Une substance appelée effecteur (on
  dit aussi modulateur ou regulator en anglais)
  peut se fixer sur ce site.
• Une enzyme allostérique peut généralement avoir
  deux formes différentes. Une forme active et une
  forme inactive. L'effecteur, en se fixant sur son
  site allostérique, a pour effet de bloquer
  l'enzyme dans sa forme active ou dans sa forme
  inactive (ça dépend de l'enzyme). On parle alors
  
• effecteur inhibiteur
• effecteur activateur.

22
Inhibiteur vs Activateur

• Un effecteur inhibiteur a pour effet de bloquer
  une enzyme dans sa forme inactive. En se liant au
  site allostérique, l'effecteur inhibiteur modifie
  la forme de l'enzyme qui devient alors inactive.
  Tant que l'inhibiteur est lié au site
  allostérique, l'enzyme garde sa forme inactive.
  Elle ne fonctionne plus. Si l'inhibiteur se
  sépare du site allostérique, l'enzyme reprend sa
  forme active.
• Un effecteur activateur rend une enzyme
  normalement inactive, active en se fixant à son
  site allostérique. Lorsque l'activateur se fixe
  au site allostérique, l'enzyme prend sa forme
  active. Si l'activateur se sépare de l'enzyme,
  celle-ci reprend sa forme inactive. Bref, ce type
  d'enzyme ne fonctionne que si elle est liée à son
  effecteur. Sans l'effecteur, l'enzyme ne sert à
  rien.

23
Lenzyme allostérique activateur et inhibiteur
24
Des exemples concrets

• Pour les gens victimes dun accident vasculaire
  cérébral, le venin agit comme inhibiteur en
  empêchant la formation de caillot sanguin et
  diminuant le blocage au cerveau.
• La pénicilline joue un rôle dinhibiteur en
  empêchant une cellule bactérienne de se diviser.
• À TRAVAILLERLutte contre le SIDA empêche le
  VIH de se diviser (à laide de la protéase) dans
  les cellules en bloquant lenzyme qui provoque le
  bris des liens des polyprotéines.

25
Plusieurs enzymes nécessitent un cofacteur

• Le site actif de plusieurs enzymes appelées
  apoenzymes ne peut être fonctionnel que si une
  substance particulière, le cofacteur vient s'y
  fixer. Le cofacteur peut être
• un ion métallique (cuivre, zinc, manganèse, etc.)
• une petite molécule organique qu'on appelle alors
  un coenzyme.
• La plupart des vitamines sont des coenzymes ou
  des substances utilisées par la cellule pour
  fabriquer des coenzymes.
• L'apoenzyme seule ou le cofacteur seul n'ont pas
  de propriétés catalytiques. Il faut que les deux
  soient associés pour que l'enzyme fonctionne.

26
Apoenzyme Enzyme sans son cofacteur. Il nécessite un cofacteur pour fonctionner
Cofacteur Substance organique simple ou inorganique qui rend une enzyme active en sy fixant
Coenzyme Cofacteur organique, plusieurs vitamines sont des coenzymes
27
Animation

• Explication du fonctionnement de la coenzyme NAD
• http//highered.mcgraw-hill.com/sites/0072507470/
  student_view0/chapter25/animation__how_the_nad__wo
  rks.html

28
Devoirs

• p. 54
• (1, 2, 5, 6, 9, 13)
• p. 60
• (6, 10, 14, 16, 17, 18, 19, 22)