Sin t

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12. Introducción al estudio de las Proteínas
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Introducción al estudio de las proteínas
Mulder (1838) Describe un material presente en
todos los seres vivos, con la siguiente
composición porcentual en peso C 55 H 6.5
O 22 N 15 S 0.5
Dado el contenido en azufre (0.5 ) el peso
molecular mínimo de dicho material debería ser
32100/0.5 6400
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Hoppe-Seyler (1864) Cristalizó por primera vez
una proteína, la hemoglobina La hemoglobina
cristalizada contiene invariablemente un 0.35
de hierro. Aplicando el razonamiento de Mulder,
el peso molecular mínimo de la hemoglobina será
de 10055.8/0.35 15942 (aprox.
16000) Posteriormente se ha determinado que en
la hemoglobina hay cuatro átomos de hierro por
tanto su peso molecular es de aprox. 64000
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Las proteínas son susceptibles de hidrólisis
ácida HCl 6N, 90ºC, 18
horas En el hidrolizado aparecen aminoácidos,
compuestos que contienen una función amino -NH2 y
una función carboxilo, -COOH En las proteínas
hay 20 aminoácidos distintos los
llamados aminoácidos proteicos Hay asimismo
muchos otros aminoácidos que no forman parte de
proteínas, los aminoácidos no proteicos Con
frecuencia los aminoácidos proteicos aparecen
modificados son las modificaciones
postraduccionales
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Teoría del Enlace Peptídico
6
(No Transcript)
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Teoría del Enlace Peptídico - Pruebas
experimentales, 1
1. Las proteínas nativas tienen relativamente
pocos grupos ácido-base titulables. A medida que
progresa su hidrólisis, van apareciendo grupos
-NH2 y -COOH en cantidad equimolar 2. En
hidrolizados parciales se encuentran di- y
tripéptidos cuya estructura puede determinarse
directamente 3. Las enzimas que hidrolizan
proteínas (tripsina, quimotripsina, pepsina,
papaína) atacan al enlace -CO-NH-, tal como puede
observarse en compuestos sintéticos (p.e.
BAPNA) 4. Las proteínas dan positiva la reacción
de biuret
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Hidrólisis de BAPNA por tripsina
Enlace atacado
Benzoil L-arginina 4-nitroanilida (BAPNA)
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Teoría del enlace peptídico - Pruebas
experimentales, 2
5. Espectro infrarrojo banda característica de
enlace C-N que desaparece con la hidrólisis de la
proteína 6. Cristalografía de rayos X
determinación de la estructura 7. Síntesis
completa de ribonucleasa
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Resina de poliestireno
t-BOC-aminoácido

Síntesis de péptidos, 1
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Síntesis de péptidos, 2
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DCCI
Síntesis de péptidos, 3
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HF
Síntesis de péptidos, 4
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(No Transcript)
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Funciones biológicas de las proteínas
- Biocatalizadores (enzimas) - Receptores de
señales químicas - Transportadores -
Estructurales (citoesqueleto, colágeno) - Defensa
(inmune, restricción bacteriana, etc.) -
Motilidad (motores moleculares) - Transducción -
Adherencia celular y organización tisular -
Plegamiento correcto de otras proteínas - Otras
anticongelante
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Interacción estereoquímica, 1
Aglutinina de Galanthus nivalis con su ligando,
un manopiranósido
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Interacción estereoquímica, 2
Unión del substrato (ciclohexamilosa) al centro
activo de la b-amilasa
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Interacción estereoquímica, 3
Neuraminidasa con ácido siálico unido al centro
activo
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Interacción estereoquímica, 4
Desoxirribonucleasa I con su substrato, DNA
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(No Transcript)
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(No Transcript)
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Clasificación de las proteínas
I. Según solubilidad (obsoleta) Albúminas,
Globulinas, Prolaminas, Gliadinas,
Escleroproteínas, etc. II. Según presencia o no
de un grupo prostético Proteínas simples y
Proteínas conjugadas Holoproteína
Apoproteína Grupo prostético III. Según
presencia o no de subunidades Proteínas
monoméricas y proteínas oligoméricas IV. Según
estructura global Proteínas fibrosas y
proteínas globulares