Gli Enzimi

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Gli Enzimi
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• I Catalizzatori delle reazioni biologiche

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L'oggetto misterioso
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(No Transcript)
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Il metabolismo

• Le cellule compiono migliaia di reazioni chimiche
  (esoergoniche ed endoergoniche).
• Linsieme di queste reazioni costituisce il
  metabolismo cellulare.
• Laccoppiamento energetico utilizza le reazioni
  esoergoniche per far avvenire le reazioni
  endoergoniche.

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• Le reazioni chimiche consentono di immagazzinare
  o di liberare energia
• Le reazioni endoergoniche assorbono energia e
  danno origine a prodotti ricchi in energia
  potenziale (con un livello di energia chimica
  superiore a quella delle sostanze di partenza).

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• Le reazioni esoergoniche liberano energia e danno
  origine a prodotti che contengono meno energia
  potenziale dei loro reagenti.

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Mappa metabolica
Tutte le reazioni che avvengono nelle cellule
sono reazioni catalizzate
I catalizzatori di tali reazioni prendono il nome
di enzimi
Gli enzimi sono grosse molecole chiamate proteine
Le proteine vengono formate dentro la cellula
unendo tra di loro molecole più piccole, gli
amminoacidi
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Mappa metabolica
una via metabolica
la glicolisi
la glicolisi
La glicolisi
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Caratteristiche degli enzimi

• Sono in grado di agire a concentrazioni molto
  basse
• Non subiscono trasformazioni
• Favoriscono il procedere della reazione fino al
  raggiungimento dello stato di equilibrio

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Anche le reazioni di sintesi e di degradazione
delle proteine richiedono la presenza di enzimi
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Gli enzimi abbassano lenergia di attivazione

• Gli enzimi accelerano le reazioni chimiche della
  cellula abbassando la richiesta energetica
• Perchè una reazione chimica inizi, i reagenti
  devono assorbire una quantità di energia chiamata
  energia di attivazione (EA).

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Gli enzimi abbassano lenergia di attivazione

• I substrati normalmente necessitano di una
  notevole quantità di energia (picco rosso) per
  giungere allo stato di transizione, e reagire per
  formare il prodotto.

L'enzima crea un microambiente nel quale i
substrati possono raggiungere lo stato di
transizione (picco blu) più basso, riducendo così
la quantità d'energia richiesta.
Diagramma di una reazione catalitica che mostra
l'energia richiesta a vari stadi lungo l'asse del
tempo (coordinate di reazione).
Essendo più facile arrivare a uno stato
energetico minore la reazione può avere luogo più
frequentemente e la velocità di reazione sarà
maggiore.
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Analogie
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Enzima e Substrato

• Termini
• Substrato il reagente che si lega al sito
  attivo di un enzima

• Sito attivo la parte di enzima a cui si lega il
  substrato ed in cui avvengono le reazioni
• il sito attivo è altamente specifico per un
  solo tipo di substrato

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Complesso enzima-substrato
enzima
substrato
Complesso enzima-substrato
Enzima prodotti
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la catalisi enzimatica
enzima
Complesso enzima-substrato
Ingresso del substrato nel siti attivo
enzima
enzima
prodotti
Complesso enzima-prodotti
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• Esempio di reazione catalizzata da un enzima

Sito attivo
Substrato (saccarosio)
Enzima (saccarasi)
Glucosio
Fruttosio
H2O
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Modello chiave-serratura
L'enzima ed il substrato possiedono una forma
esattamente complementare che ne permette un
incastro perfetto. Tale modello è spesso definito
come chiave-serratura
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Modello dell adattamento indotto
Enzima e substrato si modificano a vicenda.
Si ritiene che la struttura del sito attivo non
sia rigida ma flessibile, e presenti una
conformazione capace di adattarsi alla forma del
substrato
Come risultato, il substrato non si lega
semplicemente ad un sito attivo rigido, ma genera
un rimodellamento del sito stesso, che lo porta
ad un legame più stabile in modo da portare
correttamente a termine la sua attività
catalitica.
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Modello dell adattamento indotto
L'enzima esochinasi è un buon esempio del modello
ad adattamento indotto quando il glucosio si
avvicina al sito attivo l'enzima cambia
conformazione, avvolgendosi attorno al substrato
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Lambiente cellulare influenza lattività degli
enzimi

• La temperatura, la concentrazione dei sali e il
  pH influenzano lattività enzimatica.
• Per funzionare, alcuni enzimi richiedono molecole
  non proteiche chiamate cofattori.
• I cofattori possono essere
• sostanze inorganiche, come gli ioni metallo,
• molecole organiche (in questo caso si chiamano
  coenzimi).

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Inibizione enzimatica

• Gli inibitori bloccano lazione degli enzimi
• Una sostanza chimica che interferisce con
  lattività di un enzima è detta inibitore.
• Lazione di un inibitore è irreversibile se si
  formano legami covalenti tra inibitore ed enzima.
  È reversibile quando si formano solo legami
  deboli (come il legame idrogeno).

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Inibizione enzimatica

• Gli inibitori competitivi occupano il sito attivo
  di un substrato.
• Gli inibitori non competitivi cambiano la
  funzione dellenzima modificando la sua forma.

Figura 5.8
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Utilizzi degli inibitori

• Gli inibitori sono spesso utilizzati come
  farmaci, ma possono agire anche come veri e
  propri veleni.
• Un esempio di inibitore utilizzato come farmaco è
  l'aspirina, che inibisce l'attività delle
  ciclossigenasi COX-1 e COX-2, che producono le
  prostaglandine, mediatori dell'infiammazione,
  riducendo dunque la sensazione di dolore.
• Il cianuro è invece un inibitore irreversibile
  che si combina con il rame ed il ferro presenti
  nel sito attivo dell'enzima citocromo c ossidasi,
  bloccando la catena di trasporto degli elettroni
  e, di conseguenza, la respirazione cellulare.

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In conclusione
controllo metabolico controllo cinetico
controllo cinetico controllo enzimatico
gli enzimi catalizzatori modulabili
gli enzimi sensori molecolari con attività
catalitica