Le biotecnologie nella produzione trattamento e processing di alimenti.

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LA BIOCHIMICA DEGLI ALIMENTI
Le biotecnologie nella produzione trattamento e
processing di alimenti. - enzimi alimentari
derivati dalle biotecnologie - organismi
geneticamente modificati utili per il processing
degli alimenti
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ALCUNI ENZIMI COMMERCIALI PRODOTTI
BIOTECNOLOGICAMENTE Enzima Applicazione Aceto
lactate decarboxylase Beer aging and
diacetyl reduction (EC 4.1.1.5) (evita che
lalfa acetolattato venga convertito in alfa
diacetile sostanza dallodore sgradevole) a
-amylase (EC 3.2.1.1) High fructose corn
syrup (HFCS) production Amylo-1,6-glucosidas
e High fructose corn syrup (HFCS) (EC
3.2.1.33) production Chymosin (EC 3.4.23.4)
Milk clotting in cheese manufacturing Lactase
(EC 3.2.1.108) Lactose hydrolysis Glucan
1,4- a -maltohydrolase Anti-staling in
bread (maltogenic a-amylase, EC 3.2.1.133)
Ciascun paese ha i suoi regolamenti per luso Di
questi enzimi biotecnologici
55 fruttosio e 45 glucosio potere
dolcificante come saccarosio o miele
23/02/2015
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The third step in the processing of high fructose
corn syrup is the most expensive. An enzyme
called glucose-isomerase is stored in tall
columns and the glucose slurry is poured across
the top of those columns. The enzyme converts
the pure glucose into a combination of fructose
and glucose, but not at the final percentages
desired. A process called liquid chromatography
essentially distills the syrup into 90 fructose.
This concentrated fructose product is then
blended back into the original mix to create the
final 55 fructose, 45 glucose product called
high fructose corn syrup.
Saccarosio 1,00 Glucosio 0,74 Fruttosio 1,70
varia con la temperatura
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REAZIONI DI IMBRUNIMENTO Le reazioni di
imbrunimento sono importanti fenomeni a carico
degli alimenti nel corso del processing e della
conservazione.. Reazioni che determinano
limbrunimento 1- Ossidazione enzimatica di
fenoli 2- Imbrunimento non-enzimatico Imbrunimen
to enzimatico è uno delle più importanti reazioni
che influenzano il colore frutti, vegetali e
pesce commestibile e frutti di mare Enzima
coinvolto polifenoloossidasi (1,2 benzendiol
ossigeno ossidoredutatsi, EC 1.10.3.1),
conosciuto come fenolossidasi, fenolasi,
monofenolo ossidasi, e tirosinasi. La
polifenolossidasi (PPO) catalizza lossidazione
di composti fenolici in chinoni che alla fine
polimerizzano a formare melanoidine colorate.
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• Proprietà di PPO- o-difenol ossidasi
• Ossidoriduttasi capace di ossidare fenoli
  utilizzando O2 come accettore
• di idrogeno. Labbondanza di fenoli in piante
  giustifica il loro nome
• come polifenolossidasi (PM 57-62 kDa
• Le PPO ossidano due reazioni
• Idrossilazione della orto posizione, adiacente ad
  un gruppo del
• substrato fenolico (attività monofenolo
  ossidasica)
• 2) Ossidazione del difenolo ad o-benzochinoni
  (attività difenolossidasica)
• Figura 4.1
• Nelle piante il rapporto monofenolodifenolo
  ossidasi è nellintervallo
• di 140 1.10
• Lattività monofenolossidasica è considerata più
  rilevante per crostacei e
• insetti in relazione per il suo significato
  fisiologico in collaborazione con
• lattività difenolasica.
• La polifenolo ossidasi è anche indicata come
  tirosinasi per descrivere

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La monofenolossidasi vegetale è anche chiamata
cresolasi per la sua capacità di impiegare
cresolo come substrato. Questo enzima è anche
capace di metabolizzare ammine aromatiche ed
o-amminofenoli. Lossidazione di substrati
difenolici può essere dovuta a due differenti
enzimi catecolasi (catecolo ossidasi) e laccasi.
La laccasi (p-difenol ossidasi DPO) è una
polifenolo ossidasi contenete rame. Substrati
polifenoli, fenoli metossi sostituiti, diammine
e vari altri composti. La laccasi è presente in
molti funghi fitopatoggeni, piante superiori,
pesche e albicocche. Catecolo ossidasi e
laccasi sono indistinguibili sulla base dei
substrati fenolici (4.1) e della specificità
degli inibitori. Lattività catecolasica è più
importante dellattività cresocolasica negli
alimenti perché molti dei substrati fenolici nei
cibi sono diidrofenoli. Fig. 4.2 pH optimum tra
5 e 7 (non molto ripido) a pH 3 vengono
inattivate così come laggiunta di reagenti che
complessano o rimuovono il rame dal gruppo
prostetico dellenzima.
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Strutturalmente i substrati contengono uno o più
gruppi ossidrilici ed altri sostituenti. Fig.
4.3 Table 4.1 Oltre che substrati dellattività
PPO possono agire da inibitori. Come già detto
limbrunimento enzimatico causa un diminuzione
del valore di mercato di sostanza alimentari di
origine vegetale o da crostacei. Tagliare Sbucciar
e Ammaccature sono sufficienti per causare
limbrunimento enzimatico. La velocità del
processo di imbrunimento dipende 1- dal
contenuto di polifenoloossidasi dei tessuti. 2-
dal contenuto di sostanze fenoliche 3- pH,
temperatura e disponibilità di ossigeno. Quindi i
metodi per bloccare limbrunimento sono orientati
verso linibizione o la prevenzione dellattività
PPO. I metodi tendono ad eliminare dalla
reazione uno o più componenti essenziali O2,
enzima, rame, o i substrati.
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• Limbrunimento enzimatico può riguardare
• 1- Frutta
• 2- vegetali
• 3- pesce commestibile e frutti di mare
• Queste reazioni contribuiscono alla generale
  accettazione di alimenti/bevande
• quali
• tea,
• caffè,
• cacao
• frutti secchi (uva secca, prugne, datteri, e
  fichi)
• I prodotti dellimbrunimento enzimatico svolgono
  ruoli fisiologici importanti.
• Le melanoidine, prodotti dallazione
  dellattività polifenolo-ossidasica possono
• avere attività antibatterica, antifungina,
  anticancerosa e antiossidante.
• Le polifenolo ossidasi conferiscono notevoli
  funzioni fisiologiche per lo
• sviluppo di organismi acquatici, come la
  guarigione di ferite e lindurimento
• della conchiglia (scletorizzazione) dopo la muta
  negli insetti e nei crostacei

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Queste attività sono anche importanti nei
processi fermentativi. Nonostante questi effetti
positivi, limbrunimento enzimatico è uno dei
fenomeni più devastanti per molti frutti esotici
e vegetali. Limbrunimento enzimatico è
specialmente indesiderabile nel caso di frutta
affettata e dei succhi di frutta. - Lattuca ed
altri prodotti vegetali a foglia verde - Patate
ed altre sostanze amidacee come la patata
americana - Lalbero del pane - Funghi - Mele -
Avocados - Banane - Uva - Olive - Pesche - Pere -
Vari altri frutti tropicali e subtropicali e
vegetali - Crostacei Limbrunimento può
influenzare il colore, laroma, e valori
nutrizionali di questi rutti e causare immensi
danni economici.
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SUBSTRATI - Tirosina - Acido caffeico - Acido
clorogenico
Tirosina
Acido caffeico
Acido clorogenico è una sostanza organica
naturale. Chimicamente è l'estere dell'acido
caffeico con l'acido (L)-chinico.
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• Tabella 4.2
• Modalità di controllo dellimbrunimento
• Agenti riducenti
• Acidulanti
• Agenti chelanti
• Agenti complessanti
• Inibitori enzimatici
• Trattamento dellenzima
• Lo ione solfito è un anione di formula SO3-2
  composto da zolfo e
• ossigeno, il primo con stato di ossidazione 4 ed
  
• il secondo con stato di ossidazione -2.

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Reazione di Maillard

• Interessa gli alimenti che contengono zuccheri (o
  composti carbonilici come aldeidi e chetoni) e
  proteine (gruppo NH2 terminale o appartenente
  alle catene laterali di alcuni amminoacidi). Gli
  zuccheri maggiormente coinvolti sono gli aldosi,
  ed in particolare il glucosio.
• La reazione può essere suddivisa in 3 fasi
  principali
• La reazione inizia dalla condensazione di uno
  zucchero riducente, nella forma aperta, e un
  amminoacido (o gruppo amminico). Si forma una
  glicosammina che subisce un riarrangiamento
• aldosi ? riarrangiamento di Amadori
• chetosi ? riarrangiamento di Heyns
• I composti di Amadori_Heyns sono relativamente
  stabili e rappresentano i prodotti finali, ad
  esempio, dei processi di sterilizzazione o UHT
  del latte. Non danno odori né colori marcati, ma
  riucono la disponibilità degli amminoacidi
  essenziali.

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• 2. La seconda fase consiste nella degradazione
  dei composti di Amadori-Heyns con formazione di
  composti bruni o fluorescenti responsabili
  dellaroma.
• La terza fase comporta la formazione di
  melanoidi, di colore scuro ed elevato peso
  molecolare.
• Gli effetti della reazione di Maillard sulle
  proteine e, di conseguenza, sugli alimenti sono
  molteplici.
• Effetti sui caratteri organolettici ?
  generalmente, i prodotti della seconda fase sono
  responsabili del flavour, mentre quelli della
  terza del colore.
• Mentre durante i processi di conservazione si
  cerca di evitare che la reazione si verifichi
  Sgradevole sapore di cotto e colore grigio del
  latte sterilizzato), questa è invece importante e
  deliberatamente ricercata per il colore e laroma
  che conferisce ai prodotti da forno, ai cereali
  per la colazione, al caffè, alla birra e al
  cacao.
• Effetti antinutrizionali? ridotta disponibilità
  di amminoacidi essenziali, in particola di
  lisina ridotta digeribilità delle proteine.
• Questi effetti, tuttavia, non sono di entità tale
  da costituire un pericolo in una dieta
  equilibrata e varia

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Effetto della cottura
Le proteine durante la cottura si denaturano, in
alcuni casi coagulano, con cambiamento dello
stato fisico, come succede, ad esempio,
allalbume delluovo. Lidrolisi de legame
peptidico si verifica frequentemente, soprattutto
se lambiente è acido questa trasformazione non
modifica minimamente il valore nutritivo
dellalimento che, anzi, risulta più
digeribile. In presenza di zuccheri, può
avvenire la reazione di Maillard.
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