PROTE

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PROTEÍNAS y enzimas
2
Naturaleza nativa
Estructura Funcional
Composición Simple
Composición Conjugadas
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(No Transcript)
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AMINOACIDOS
5
ESENCIALES NO ESENCIALES
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ENLACE PEPTIDICO
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• AMINOACIDO
• DIPEPTIDO
• TRIPEPTIDO
• TETRAPEPTIDO
• OLIGOPEPTIDOS
• POLIPEPTIDOS
• PROTEINAS

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• se distinguen 20 aminoácidos. Con los cuales se
  forman todas las proteínas.
• 10 son formados por los animales y se llaman No
  esenciales
• 10 no son formados por los animales y se llaman
  Esenciales. Se consumen en la dieta.

Los 20 aminoácidos forman el alfabeto de las
proteínas. Actúan de la misma manera en que las
letras forman palabras y oraciones.
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1.- Alanina (Ala) 11.- Treonina (Thr) 2.-
Valina (Val) 12.- Cisteína (Cys) 3.-
Leucina (Leu) 13.- Tyrosina (Tyr) 4.-
Isoleucina ( ile) 14.- Asparagina (Asn) 5.-
Prolina (Pro) 15.- Glutamina (Gln) 6.-
Fenilalanina (Phe) 16.- Acido aspártico
(Asp) 7.- Triptofano ( Trp) 17.- Acido
Glutámico (Glu) 8.- Metionina (Met) 18.-
Lisina (Lis) 9.- Glicina (Gly) 19.- Arginina
(Arg) 10.- Serina (Ser) 20.- Histidina (His)
Aminoacidos Esenciales
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PROTEÍNAS
SE ORGANIZAN EN
4 NIVELES JERÁRQUICOS
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA
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ESTRUCTURA PRIMARIA

• Es la secuencia de aa. de la proteína.
  Determinada por el ADN
• Nos indica qué aas. componen la cadena y el orden
  en que se encuentran.
• La función de una proteína depende de su
  secuencia y de la forma que ésta adopte.

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ESTRUCTURA SECUNDARIA

• Corresponde a la disposición espacial de las
  cadenas de a.a.
• Existen 2 tipos a hélice y lámina ß.
• Se originan gracias a la formación de puentes de
  hidrógeno entre a.a. cercanos en la cadena
  polipetídica.
• Un polipéptido puede presentar ambos tipos de
  estructura 2ria a lo largo de su cadena.
• Ejemplo colágeno.

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Alfa hélice.

• La cadena se enrolla sobre sí misma.

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Beta plegada.

• Es plana.
• Se pliega en forma de zigzag.
• Constituida por segmentos cortos y extendidos de
  a.a. que se alinean unos frente otros.

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ESTRUCTURA TERCIARIA

• Es el plegamiento de la estructura 2ria sobre sí
  misma, permitiendo la disposición tridimensional
  de cada cadena polipeptídica.
• Se mantiene gracias a interacciones hidrofóbicas
  y enlaces disulfuro (uniones débiles entre los
  grupos R de los a.a. que conforman la cadena
  polipeptídica).
• Son proteínas globulares.
• Ejemplo proteínas de membrana y las
  inmunoglobulinas.

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• Esta conformación globular facilita la
  solubilidad en agua y así realizar funciones de
  transporte, enzimáticas, hormonales, etc.

Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces 1.- el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tienen azufre. 2.- los puentes de hidrógeno. 3.- los puentes eléctricos. 4.- las interacciones hidrófobas.
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ESTRUCTURA CUATERNARIA

• Esta estructura informa de la unión, mediante
  enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas
  polipeptídicas con estructura terciaria, para
  formar un complejo proteico. Cada una de estas
  cadenas polipeptídicas recibe el nombre de
  protómero.
• dos, hexoquinasa
• cuatro, como en la hemoglobina
• muchos, como cápsida del virus de la
  poliomielitis

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Funciones y ejemplos de proteínas
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Clasificación de las proteínas  A.- Según su
naturaleza nativa 1) Fibrosas Tienen
estructura secundaria, son duras, gran
resistencia, elásticas, insolubles en agua.
colágeno , elastina, miosina ,etc. 2) Globulares
Tienen estructura terciaria, su forma es
globular, solubles en agua, dinámicas y
participan de preferencia en procesos de
regulación metabólica. Enzimas, anticuerpos,
algunas hormonas etc. B.- Según su composición
1) Simples formadas solo por aa, se les
considera proteínas puras.( albúminas,
globulinas, actina, etc.).
 
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2) Conjugadas Además de aa. tienen también
algunos grupos no proteicos como azúcares o
lípidos (llamado grupo prostético), entre ellas
se encuentran Glucoproteínas, fosfoproteínas,
lipoproteínas ,etc.
c) Según Funciones 1. Estructural
constituyente orgánico de todas las estructuras
celulares. Colágeno, elastina 2. Enzimática
Las enzimas, componentes proteicos que regulan
todos los procesos metabólicos en el ser vivo.
Pepsina , Maltasa.
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• 3. Hormonal o Reguladora son sustancias
  reguladoras de la función orgánica, muchas de
  ellas son proteínas o derivados de ellas. Ej.
  Insulina, h. crecimiento
• 4. Coagulación Fibrinógeno y trombina.
• Inmunológica Defensa de agentes patógenos. Gamma
  globulina.
• Transporte / almacenamiento de O2 hemoglobina/
  Mioglobina
• Reserva energética de última instancia albúmina
• Contracción muscular actina, miosina

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Propiedades de las proteínas Solubilidad Se
mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y
débiles estén presentes. Si se aumenta la
temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.
Especificidad Cada proteína tiene una función
específica que está determinada por su estructura
primaria. Amortiguador de pH (conocido como
efecto tampón) Actúan como amortiguadores de pH
debido a su carácter anfótero, es decir, pueden
comportarse como ácidos (aceptando electrones) o
como bases (donando electrones).
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Cambios en la estructura de las proteínas que
incluye las pérdida de las propiedades que
determinan sus funciones.
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS.
Por qué se puede dar?
Aumento de la temperatura
Cambios de pH
Exposición a rayos UV
A qué se debe?
- Rompimiento de uniones débiles que mantiene
estables las estructuras cuaternarias o
terciarias, lo que hace que pierdan su función.
Sin embargo, los enlaces peptídicos se mantienen
unidos.
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Recuperación de la configuración normal de las
proteínas al restablecerse las condiciones de T
y pH (normales).
Renaturalización
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Actividad

• 1.Confeccione un mapa conceptual que contenga
  información de las proteínas y sus distintas
  estructuras (incluir enlaces, características,
  ejemplos).

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Metabolismo
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Todas las células llevan a cabo funciones
vitales Ingestión de nutrientes Eliminación de
desperdicios Crecimiento Reproducción Las células
obtienen del alimento la energía para cada una de
estas funciones básicas.

• Metabolismo
• El total de las reacciones que ocurren en una
  célula.

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Reacciones anabólicas y catabólicas

• Las reacciones donde sustancias simples se unen
  para formar sustancias más complejas se llaman
  reacciones anabólicas.
• Síntesis de proteínas

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Reacciones anabólicas y catabólicas

• Las reacciones en las cuales sustancias complejas
  se degradan para convertirse en sustancias más
  simples se llaman reacciones catabólicas.
• Degradación de almidón

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Catalizadores

• Las células poseen compuestos químicos que
  controlan las reacciones que ocurren en su
  interior.
• La sustancia que controla la velocidad a la que
  ocurre una reacción química sin que la célula
  sufra daño alguno ni se destruya se conoce como
  un catalizador.
• Las enzimas son proteínas que actúan como
  catalizadores.

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ENZIMAS
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Concepto de Enzima
Químicamente corresponden a proteínas globulares
(en su mayoría).
Características
Se conocen como Biocatalizadores.
Aceleran la velocidad de las reacciones químicas.
No modifican el sentido de los equilibrios
químicos.
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No sufren cambios durante la reacción.
Características
no son consumidas en la reacción, son
REUTILIZABLES.
Son especificas a un sustrato.
Actúan a cierta temperatura y condiciones de pH.
Son las unidades funcionales del metabolismo
celular
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Reacciones químicas
Romper enlaces
para
Energía
necesitan
de
Moléculas participantes
Energía de Activación
denominada
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(No Transcript)
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(No Transcript)
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Concepto de catalizador
Un catalizador
es una
Un catalizador acelera la reacción al disminuir
la energía de activación.
sustancia
que acelera una
reacción química
hasta hacerla
instantánea o casi instantánea
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Acción Enzimática
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CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA
Especificidad de acción.
Especificidad de sustrato
Cada reacción está catalizada por una enzima
especifica.
El sustrato (S) es la molécula sobre la que el
enzima ejerce su acción catalítica.
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La acción enzimática se caracteriza por la
formación de un complejo que representa el estado
de transición.

sustrato
Productos
Enzima
Enzima
Enzima
Enzima
sustrato
Sitio activo
Complejo Enzima- Sustrato (complejo activado)
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El sustrato
Sitio activo
se une a la
enzima
sustrato
a través de
Enzima
numerosas interacciones débiles
en un lugar específico
sitio activo
como son
puentes de hidrógeno
electrostáticas
hidrófobas
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Sitio activo
es una
Sitio activo
pequeña porción
Enzima
sustrato
sustrato
de la
Enzima
enzima
constituído por
serie de aminoácidos
que interaccionan con el
sustrato
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Modelos de acción enzimática.
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(No Transcript)
45
(No Transcript)
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(No Transcript)
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FACTORES LIMITANTES ACTIVIDAD ENZIMATICA

• Concentración de enzima y sustrato.
• Disponibilidad de Cofactores enzimaticos.

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• Algunas enzimas actúan con la ayuda de
  estructuras no protéicas. En función de su
  naturaleza se denominan

Cofactor.
Coenzima.
Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puede
señalar, que muchas vitaminas funcionan como
coenzimas y realmente las deficiencias
producidas por la falta de vitaminas responde más
bien a que no se puede sintetizar una determinada
enzima en el que la vitamina es el coenzima.
Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas.
Ej.CO2, Fe2, Cu2, K, Mn2, Mg2).
49
(No Transcript)
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VITAMINAS
una deficiencia de ellas
son necesarias para
la actuación de determinadas enzimas
puede originar
ya que funcionan como
importantes defectos metabólicos
coenzimas
que intervienen en
distintas rutas metabólicas
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(No Transcript)
52
Condiciones que requiere la actividad enzimática

• Temperatura

Enzima Temp. Ópt.
(oC)
Mamíferos 37 Bacterias y algas
aprox. 100 Bacterias Árticas
aprox. 0
A medida que la temperatura va aumentando
progresivamente hasta llegar a la temperatura
optima, la velocidad en que la enzima cataliza
una reacción también aumenta
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• Al aumentar la temperatura
• sobre su temperatura
• optima, la actividad
• enzimática disminuye
• porque se dificulta la unión
• enzima-sustrato.
• -Si se sobrepasan los 50ºC,
• ocurre una
• desnaturalización de las
• proteínas.

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Condiciones que requiere la actividad enzimática

• pH

La actividad enzimática es eficaz dentro de un
rango de pH que depende del tipo de enzima y de
su sustrato. Valores que traspasen este rango
pueden causar desde la alteración del sitio
activo hasta la desnaturalización de la enzima.
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Tipos de enzimas

• HIDROLASAS rompen enlaces incorporando agua ( un
  radical H y otro -OH)
• LIGASAS rompen enlaces utilizando la energía
  liberada del ATP.
• LIASAS adicionan diversos grupos funcionales a
  los dobles enlacen (CO / CC). Desaminasas
  favorecen la formación de dobles enlaces
  (rompen enlaces C- N)

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• TRANSFERASAS Transfiere grupos funcionales de
  una molécula a otra, las quinasas transfieren
  grupos fosfatos desde el ATP a un sustrato.
• OXIDO-REDUCTASAS participan en reacciones de
  oxido reducción que implican perdida de dos H por
  parte del sustrato(oxidación) o ganancia de
  electrones (reducción).
• ISOMERASAS convierten sustratos isómeros en
  otros.

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Alteraciones por problemas enzimáticos mutaciones

• Reacciones enzimáticas deficientes

Letales
MUTACIONES
Enfermedades Hereditarias
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ENFERMEDADES hereditarias

• Estas enfermedades normalmente tienen su origen
  en la pérdida de la actividad de determinada
  enzima del metabolismo o en cambios en la
  estructura de una proteína debido a que el gen
  que codifica estas moléculas ha sufrido una
  mutación.
• Las mutaciones con frecuencia se originan por la
  sustitución de una simple base nitrogenada por
  otra.

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galactosemia

• Enfermedad hereditaria recesiva que afecta a una
  de cada 40.000 personas.
• Se caracteriza por la incapacidad para digerir,
  absorber o metabolizar el azúcar que contiene la
  leche, la lactosa.
• Los bebés afectados vomitan la leche o presentan
  niveles elevados de galactosa en la orina.
• La acumulación de galactosa produce insuficiencia
  renal y retraso en el crecimiento, incluso
  retraso mental.

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tratamiento

• Reposición de la sustancia que el enfermo no
  puede metabolizar (la fenilamina en PKU, la
  galactosa en la galactosemia).
• Reposición de productos (hormonas en
  deficiencias hormonales hereditarias).
• Administración de vitaminas para reforzar la
  actividad enzimática por el aumento de ingestión
  de su coenzima (vitamina D en el raquitismo
  dependiente de esta vitamina).
• Reposición enzimática (todavía en fase
  experimental).

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• Fenilcetonuria
• Enfermedad de Tay-sachs
• Anemia drepanocitica
• Enanismo acondroplàsico
• Enfermedad de Huntington
• Daltonismo
• Hemofilia
• Distrofia muscular.

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ENFERMEDAD CARACTERISTICAS GENERALES FRECUENCIA EN LA POBLACIÓN CAUSAS ESPECIFICAS